本研究以临床重要病原真菌烟曲霉(Aspergillus fumigatus)为材料,通过连续传代的方法,获得表型和致病力均发生明显变化的突变株。对野生株和突变株的胞内蛋白质、分泌蛋白质进行比较蛋白质组学研究,以及野生株的温度敏感性与致病性关系的研究,亦进行了不同菌株间胞内蛋白质的比较。胞内蛋白质图谱分析显示,有42个差异蛋白质点,通过质谱分析鉴定出9种。其中5种属于热休克蛋白家族(heat shock protein,Hsps),分别是Hsp90、Hsp88、Hsp70、HscA和Sti1。其他4种蛋白质分别为真核翻译起始因子EIF 4、核糖体60S亚基P0和2种肌动蛋白VIP 1和Act1。应用实时荧光定量分析技术对Hsp90、Hsp88、Sti1和EIF 4在基因水平的变化进行探讨,发现了3种热休克蛋白的mRNA水平和蛋白水平的表达一致。分泌蛋白质的研究中发现,野生株中有57种表达上调,突变株仅有11种上调。在不同温度(25℃和37℃)下,野生株胞内蛋白质有55个差异点,鉴定出6种:蛋白酶体调节亚单位Rpt3、热休克蛋白(Hsp82和Hsp BiP/Kar2)和3种“假想”蛋白质。上述实验发现热休克蛋白可能与致病性和温度变化有关。另外,还比较了来自临床和环境的6株烟曲霉的致病力差异,并对强毒株和弱毒株的胞内蛋白质进行了比较,选择其中49个差异点,鉴定出2种:菌丝体过氧化氢酶(CatB)和ATP合酶-β亚单位(ATP synthase F1,beta subunit)。并得到1种疑似Hsp70同系物。研究结果表明,热休克蛋白家族和过氧化氢酶、一些参与蛋白质合成、能量合成的蛋白质可能与烟曲霉的致病性相关。