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嗜肺军团菌可寄生于哺乳动物的巨噬细胞内，在宿主体内通过其特有的Dot/Icm分泌系统，分泌一系列效应蛋白，俘获宿主胞内的ER-Golgi(内质网-高尔基体)囊泡转运途径，形成可保护自身的寄生性囊泡LCV，从而帮助嗜肺军团菌完成胞内复制过程。
嗜肺军团菌LCV的成熟依赖于俘获宿主Rab1蛋白，一种指导宿主ER-Golgi转运的关键因子。该过程由一种Dot/Icm效应因子SidM完成，目前，关于SidM俘获Rab1的分子机制已了解的较为清楚，它是一种专一性俘获Rab1的酶，兼具GDF和GEF活性。
嗜肺军团菌Dot/Icm系统的另一种重要的效应因子LidA，在细菌俘获ER来源囊泡过程中发挥了重要作用，LidA可协助SidM俘获宿主胞内的Rab1蛋白;基因敲除实验证明，在保持LCV的完整性上，LidA具有比SidM更重要的功效。为了阐明LidA识别和俘获宿主Rab1的具体分子机制，我们在体外分别表达纯化了LidA核心的coiled-coil结构域与GDP-Rab1和GTP-Rab1蛋白的复合物蛋白，通过共结晶和X-射线衍射技术，同时得到了GDP-Rab1-LidA复合物和GTP-Rab1-LidA的高分辨率晶体结构。
LidA-Rab1复合物以1∶1比例结合，呈现球状的整体构象，两种蛋白结合非常紧密。在复合物中，LidA的coiled-coil结构域整体呈现出酷似“手掌”的空间构型，其结构中的7段α-螺旋形成的3对反向平行的coiled-coil，以及一段独立的α6和其下端的一组β-折叠，构成了向外伸展的四个“手指”，将球状的Rab1蛋白牢牢抓在“掌心”，两者的结合面覆盖了Rab1多达41％的表面积;Rab1则主要通过其保守的switch和interswitch区域以疏水作用和氢键、盐桥等多种形势和LidA相互结合。
令人惊讶的是，通过结构比较我们发现，复合物中的GDP-Rab1，其折叠方式和GTP-Rab1几乎完全一致，呈现出典型的活性开放的RabGTPase构象。LidA的C端区域通过与GDP-Rab1互作，可将其保守的switchⅠ和switchⅡ区域锁定为活性开放的折叠方式。通过等温滴定量热法，我们发现LidA在体外对GDP-Rab1和GTP-Rab1具有几乎相等的高亲和力（KD值在nM级别），并验证了LidAC端区域对GDP-Rab1的活性构象的贡献。我们还通过蛋白定点突变、凝胶过滤层析、蛋白亲和检测、质谱分析等生物化学手段，阐明了LidA与Rab1的最小互作区域;发现LidA在核苷酸存在的情况下，可竞争结合SidM-Rab1复合物中的Rab1;证明了被SidM共价修饰上AMP基团的Rab1，仍然保持着和LidA互作的能力;还证明了LidA不仅能与之前报道的Rab1、Rab6、Rab8发生互作，还能与Rab2、Rab4、Rab5、Rab7、Rab9、Rab11、Rab14、Rab18、Rab20、Rab22等其它十几种Rab家族成员发生互作。
以上实验结果证明，LidA以一种特别的“手型”结构识别多种的Rab成员，LidA与Rab蛋白之间具有高度亲和力，并能将GDP-lock的Rab1锁定为活性开放构象，是一种十分独特和重要的Dot/Icm效应因子。本研究的成果不仅为嗜肺军团菌T4SS系统提供了研究基础和结构数据，还为哺乳动物Rab家族蛋白的研究补充了新的理论成果，同时进一步揭示了嗜肺军团菌与宿主识别和互作的分子机理。