纤维素和半纤维素是地球上分布最广、含量最丰富的碳水化合物。纤维素酶和半纤维素酶是将纤维素分解为葡萄糖的两种最重要的酶，在各个生物技术领域有着非常广阔的应用前景和应用潜力。 本文利用绿色木霉发酵生产的纤维素酶通过CXA-140和PS-100有机滤膜超滤系统浓缩后，再经Phenyl-Biosepharose F．F。和DEAE-Sepharose F．F三步纯化，可分离得到两种内切酶和三种外切酶，SDS-PAGE分析表明，纤维素酶纯度达电泳纯，纤维素酶的分子量(Mr)分别为EG Ⅰ 58300、EG Ⅱ 63000、CBH Ⅰ 68400、CBH Ⅱ 77000、CBH Ⅲ98000。 酶学实验结果表明：纤维素酶EG Ⅰ、EG Ⅱ、CBH Ⅰ、CBH Ⅱ、CBHⅢ的最适pH分别为3．6、4、6、5．2、4．8，最适温度分别为60℃、50℃、80℃、60℃、50℃，纯化得到的纤维素外切酶Ⅰ(CBH Ⅰ)在40-100℃条件下反应60 min，酶活仍保持在90％以上，是耐高温的纤维素外切酶；而CBHⅡ和CBHⅢ当温度高于最适温度时，酶明显失活。采用双倒数法计算各酶的动力学参数Km、Vmax分别为EG Ⅰ 5.01％CMCg ml<-1>和17.77 mg ml<-1> h<-1>；EG Ⅱ 3．36％CMC g ml<-1>、7.22 mg ml<-1>h<-1>；CBFI Ⅰ 7．16 mg ml<-1>、0.33 mg ml<-1>h<-1>：CBH Ⅱ 7．04 mg ml<-1>、0．81 mg ml<-1>h<-1>和CBHⅢ 3 mg ml<-1>、0.57 mgL<-1>h<-1>。此外，金属离子对电泳纯纤维素酶试验结果表明：各酶活性不依赖金属离子，其中二价金属离子如Fe<2+>、Mn<2+>、Co<2+>等对纤维素酶活性有促进作用。 以原始菌株为出发菌株，28℃培养18-24h后获得菌丝体，用亚硝酸、紫外线和氯化锂对绿色木霉菌丝体进行复合诱变处理，获得两株诱变菌株。筛选后得到纤维素酶活力较野生出发菌株大幅度提高的诱变菌株T 100-14和分泌纤维素酶杂蛋白条带明显减少的诱变菌株T 100-17。传代实验证明这两株诱变菌株产酶性能稳定。实验结果表明诱变是一种提高绿色木霉T 100纤维素酶产量的有效方法。 形态学比较结果显示两株诱变菌株生长比野生菌株慢，且与酶活呈负相关。诱变菌株孢子颜色较浅，菌丝更发达。可溶性蛋白电泳结果表明诱变育种会导致绿色木霉T 100菌株分泌可溶性蛋白图谱的条带发生变化，有部分条带缺失，有些蛋白迁移率发生变化，甚至蛋白主带的位置也发生变化，复合诱变育种可以在绿色木霉T100菌株蛋白酶上造成显著的差异。