在植物体的生长发育过程中,磷元素是必不可少的一种大量元素。土壤中磷元素的含量虽然很丰富,但是可以被植物体直接吸收并利用的磷元素含量并不高。因此在众多限制农作物产量的因素中,磷元素含量是一种很关键的因素。PHR是植物体内的一种转录调控因子,负责调控植物体内磷饥饿响应基因的转录;SPX1是植物体内的一种磷响应蛋白,两种蛋白可以相互作用,并在植物磷元素含量水平的调节上具有重要作用。对两种蛋白复合物的结构研究可以帮助人们更好地了解植物体内磷平衡的调节机制,继而为培育能够高效吸收和利用土壤中有限磷元素的农作物提供理论支持。本论文成功构建了拟南芥PHR1(208-362aa)及水稻PHR2(243-426aa)、SPX1(1-295aa)共三种重组质粒。通过在蛋白N端连接组氨酸标签,使三种蛋白在大肠杆菌表达系统中成功表达,再通过镍柱亲和层析,及分子筛凝胶层析的方法成功得到纯度达到95%以上的蛋白。在得到状态均一、纯度较高的蛋白后,分别对AtPHR1(208-362aa)/OsSPX1(1-295aa)及OsPHR2(243-426aa)/OsSPX1(1-295aa)进行了蛋白结合实验,在尝试了多种孵育方法后,我们获得了 AtPHR1/OsSPX1及OsPHR2/OsSPX1两种蛋白复合物。在分别对三种单独的蛋白及两种复合物蛋白进行晶体筛选实验后,获得了 AtPHR1及AtPHR1/OsSPX1两种蛋白的晶体生长条件,并进行了晶体优化。其中AtPHR1在经过筛选pH条件,筛沉淀剂浓度等一系列晶体优化操作后获得了衍射较好的晶体,我们随后制备了其硒代甲硫氨酸衍生物蛋白并成功获得了晶体。对晶体进行X射线衍射实验、收集数据,但最终数据的处理结果和SDS-PAGE结果都显示该蛋白在结晶的过程中发生了降解,我们所获得的并不是目的长度的AtPHR1的晶体。综上,本论文获得了 AtPHR1和AtPHR/OsSPX1蛋白复合物的结晶条件,为后续对二者的晶体优化、结构解析工作奠定了重要基础。