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尿素致蛋白质变性是生物化学中的重要现象,虽然在实验、理论方面都有广泛的研究,但是其微观机理尚未达成共识。尿素对水溶液结构的影响也存在争议。全原子分子动力学模拟可以得到实验上无法获得或很难获得的微观信息。目前,理论上主要采用的非极化固定电荷分子力场,不能合理体现极化现象。本文基于高水平量子化学计算和ABEEMσπ/MM,研究尿素-水、尿素-氨基酸二肽之间的相互作用。主要包括两部分内容:（一）采用QM方法和ABEEMσπ极化力场研究[Urea（H2O）n]（n=18）、[Urea（AA）2]（AA=Ala、Val、Gly）体系内尿素与水及氨基酸二肽之间的相互作用;（二）初步对不同浓度的尿素水溶液进行了分子动力学模拟,具体研究如下:（一）采取QM方法优化上述气相团簇的几何结构,计算频率,得到稳定结构,同时计算稳定结构的结合能、电荷分布。结果表明上述体系中存在多种类型的氢键,其中,OU…HW-OW型、NU-HU…OA型和NA-HA…OU型氢键较强,而OW…HU-NU和CA-HA…OU型氢键较弱。复合物中参与形成氢键的原子所带电荷变化明显,没有参与形成氢键的原子电荷几乎不变。基于QM结果,应用ABEEMσπ浮动电荷力场模型建立尿素-水/氨基酸体系的势能函数,调节并确定了相关参数。应用该势能函数研究上述体系的结构、氢键、结合能等性质,并与QM结果进行对比。结果表明:[Urea（H2O）n]的键长、键角、二面角的RMSD分别小于0.026?、3.30°和5.00°;氢键长与氢键角的AAD分别为0.083?和2.53°;结合能的AAD为1.49 kcal/mol,RRMSD为5.57%。[Urea（AA）2]的键长、键角、二面角的RMSD分别小于0.020?、3.00°、15.00°;氢键长和氢键角的AAD分别为0.151?和5.20°;结合能AAD为0.86 kcal/mol、RRMSD为12.80%;ABEEMσπ极化力场得到的电荷分布与HF/STO-3G结果的线性相关系数均在0.94以上。以上结果均优于OPLS/AA力场的计算结果。（二）在NVT系综下,尝试应用ABEEMσπ极化力场对浓度为0.55M、0.99M、1.99M、2.99M、3.54M的尿素水溶液体系进行分子动力学模拟。初步结果表明:120ps后不同体系均达到稳定状态,尿素的浓度对水结构影响不大,水中氧氢之间径向分布函数的第一峰均出现在2.0?左右,氧氧之间径向分布函数的第一峰出现在3.0?左右;尿素氧与水中氢、尿素氢与水中氧之间径向分布函数的第一峰均在2.2?左右;尿素氧与水中氧径向分布函数的第一峰出现在3.1?左右。尿素第一水合层分别有5.9、7.0、6.8、6.4和6.9个水分子。