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X-染色体相关的凋亡抑制蛋白(XIAP)，是IAP家族中最有效的Caspase抑制剂，全长有497个氨基酸，分子量约57 kDa，包括3个BIR结构域、一个RING结构域和一个UBA结构域。BIR结构域是一个大约有70个氨基酸残基并且有一个锌指结构片段，位于XIAP蛋白的N端。BIR1结构域可以激活下游TAK1信号途径；BIR2/BIR3结构域可以有效地结合并抑制caspase-3、caspase-7及caspase-9的活性。碳末端RING结构域可以作为泛素连接酶E3酶，能够介导XIAP自身以及与它相互作用的蛋白分子泛素化，以抑制细胞的凋亡。XIAP的UBA结构域相对BIR结构域和RING结构域被发现的相对晚一些，研究的也少。UBA位于BIR3结构域与RING结构域之间，约有80个氨基酸残基，并能够与Ubiqutin相互作用。Ubiqutin除经典界面残基发生化学位移以外，还有尾端残基。尾端残基是否与UBA结合还不清楚。本论文在第二章通过高分辨核磁共振技术，详细的探究了野生型Ubiquti以及尾端切掉后Ubiqutin与UBA结合状态，测定了结界面上的残基以及结合常数，发现尾端切掉后Ubiqutin与UBA结合力变弱，说明尾端在结合中起重要的作用。 本文为探究XIAP与铜的作用机制，截取XIAP的BIR2结构域作为研究对象，对BIR2野生型及突变体的表达与纯化进行了探索，并获得了15N同位素标记稳定的可溶蛋白，利用高分辨核磁共振得到了野生型及突变体的2D1H-15N HSQC谱图，为下一步利用高分辨核磁共振，探究单独BIR2结构域与铜离子的结合机制打下基础。