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小G蛋白ARF家族由ARF、SAR和ARF-like(ARL)3个亚家族组成。ARL2是ARF家族成员之一，参与微管蛋白αβ二聚体以及微管组装的调控。它的效应蛋白Binder of ARL2(BART)与ARL2-GTP有较高的亲和力。BART定位于细胞核内，参与STAT3在核内滞留的调控。ARL2可以增强BART与STAT3的相互作用。在细胞中过表达ARL2的突变体T30N(丧失GTP结合能力)会影响STAT3核内的运输，预示着ARL2-GTP-BART复合物参与了STAT3细胞核内运输的调控。我们运用分子置换的方法寻找相位信息并解析出ARL2-BART复合物的晶体结构，最高分辨率为2.25A。在复合物结构中，ARL2呈现典型的小G蛋白核心结构，N端额外还存在一个独特的α螺旋。在ARL2-BART复合物和ARL2-PDEδ复合物中，ARL2的N端α螺旋分别采取了不同的构象，预示着N端α螺旋和后面的loop区域可能在溶液中具有较高的柔性，而与效应蛋白结合后可以稳定其特定的构象。BART蛋白是由6段α螺旋构成的螺旋束结构。与NMR方法解析出的BART结构进行对比，ARL2-BART复合物中的BARTα4螺旋和α5螺旋之间的夹角增加约30°，产生出可以容纳ARL2的N端α螺旋的疏水口袋。ARL2与BART之间的相互作用包括2个界面：相互作用界面l主要包括ARL2的N端α1螺旋上的Leu3A，Leu4A，Ile6A，and Leu7A形成的一段保守的LLXIL motif与BART表面α3、α4和α5螺旋构成的疏水口袋之间的疏水作用：ARL2与BART相互作用界面2涉及到ARL2的switch区域与BARTα3螺旋以及其后loop之间的亲水和疏水作用。为了验证我们从复合物晶体结构中观察到的相互作用位点，我们分别对ARL2和BART做了一些点突变并运用体外GST pull-down检验这些位点突变对两个蛋白结合的影响。从我们获得的复合物结构和体外结合试验结果说明这两个相互界面对于ARL2和BART的结合都是必须的。ARL2和BART这种特殊的结合方式保证了两个蛋白识别和结合的特异性，与目前已知的其他小G蛋白与效应蛋白的结合都是不一样的，是一种全新的识别和结合方式。