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目的：制备尿酸酶-PEG结合物并考察其天然尿酸酶和尿酸酶-PEG的基本特性。方法：本文采用蛋白质化学修饰技术，选择分子量40,000聚乙二醇作为专一性修饰剂来修饰尿酸酶(60 KD)。探讨pH、温度、Uricase与PEG化学计量关系等因素对修饰反应的影响，以此确定了修饰反应的最适条件；采用Superdex 75分子筛层析分离纯化修饰产物Uricase-PEG；用SDS-PAGE、梯度凝胶电泳等方法对尿酸酶-PEG的纯度和分子量进行了分析；采用TNBS法测定了修饰程度；采用常规酶学分析方法，分别探讨天然修饰Uricase和Uricase-PEG的一些基本动力学特性。结果：PEG修饰Uricase的最适反应条件确定为pH8.5 0.2mmol／L硼酸缓冲液，25.0℃(或室温)，尿酸酶：PEG-NHS=1：20(w／w)，反应时间为30min，终止反应试剂为Gly或不需要终止；采用Superdex 75分子筛层析法从反应产物中分离纯化Uricase-PEG，纯化的Uricase-PEG样品经SDS-PAGE分析，主要修饰组分Uricase-PEG(一分子Uricase结合一分子PEG，占修饰蛋白的80％以上)的相对分子质量为10,0000左右；用TNBS(三硝基苯磺酸)法分析Uricase修饰前后的氨基含量，结果表明修饰率为30％左右；Uricase-PEG催化尿酸分解的最适pH为8.5，与非修饰Uricase前的最适pH相等，二者的pH稳定范围未发生改变；最适温度为45℃，较非修饰Uricase升高了5℃，但Uricase-PEG的热稳定性较非修饰Uricase有较大的提高。结论：建立了修饰目的产物Uricase-PEG的制备方法；考察了Uricase-PEG的基本性质。所取得的初步研究结果，可为深入探讨Uricase-PEG性质和结构乃至实际应用研究奠定一定的工作基础。