【摘 要】
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对生物蛋白质与配体小分子之间相互作用的研究是生化领域十分常见的课题。通过对二者之间相互作用的研究,一方面,可以对生物蛋白质的结构和功能有更深入的理解和认识,方便对生物蛋白质的使用作进一步的开发和探索;另一方面,了解了小分子同生物蛋白质之间的相互作用过程之后,小分子后续的使用可以得到进一步的规范。尽管之前已经有部分文章针对牛血清白蛋白（BSA）同其他小分子之间的相互作用过程进行过研究,但过程中仅使用
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对生物蛋白质与配体小分子之间相互作用的研究是生化领域十分常见的课题。通过对二者之间相互作用的研究,一方面,可以对生物蛋白质的结构和功能有更深入的理解和认识,方便对生物蛋白质的使用作进一步的开发和探索;另一方面,了解了小分子同生物蛋白质之间的相互作用过程之后,小分子后续的使用可以得到进一步的规范。尽管之前已经有部分文章针对牛血清白蛋白（BSA）同其他小分子之间的相互作用过程进行过研究,但过程中仅使用了稳态荧光光谱技术,结合不同温度条件下荧光强度的变化,来分析具体的荧光淬灭类型,得出的结论是不充分的。本文针对水杨酸（SA）及其单羟基取代衍生物同牛血清白蛋白（BSA）之间的相互作用过程,在前人工作的基础上,做了以下几个方面的研究:1.借助稳态荧光光谱、时间分辨荧光光谱以及分子对接技术对BSA的荧光淬灭过程进行了研究,分析确定了BSA在同不同的小分子混合后荧光淬灭的类型。结合分子对接的结果,确定了荧光淬灭是由于BSA同SA及其单羟基取代衍生物之间发生了能量转移。结果有助于对小分子在体内的输运以及代谢过程有初步的了解和认识。2.结合BSA在同SA及其单羟基取代衍生物中荧光淬灭过程的差异,以及利用分子对接技术模拟后得到的供体和受体之间距离的差异,连同圆二色谱得到的结果,尝试去讨论分析SA及其单羟基取代衍生物结构差异对其同BSA相互作用的影响。结果表明羟基的数量以及取代的位点对于小分子同BSA之间的相互作用过程存在不同程度的影响。
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