【摘 要】
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将人碱性成纤维细胞生长因子(hbFGF)基因进行多点突变,以获得78位和96位均由半胱氨酸突变为丝氨酸的突变体(mhbFGF)cDNA,克隆到由EcoRI和Hind III双酶切的pUC18载体上,转化大
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将人碱性成纤维细胞生长因子(hbFGF)基因进行多点突变,以获得78位和96位均由半胱氨酸突变为丝氨酸的突变体(mhbFGF)cDNA,克隆到由EcoRI和Hind III双酶切的pUC18载体上,转化大肠杆菌JM109进行表达.表达在37℃,ITG诱导下进行,表达产物经阳离子交换柱和肝素亲合层析柱两步层析,得纯度为96.22﹪的公安厅变蛋白,产量约为60mg/L培养液,超过菌体总蛋白的10﹪.该突变蛋白因子由于缺乏78位和96位的光胱氨酸,不能形成分子内或分子间二硫键,显示出肝素亲合能力比hbFGF有一定程度的降低,但活性检测发现该蛋白因子仍能有效促进3T3细胞的分裂,与hbFGF活性不相上下,进一步的蛋白稳定性试验证明突变蛋白的抗酸能力有所提高,在37℃,pH2.0下处理半小时,仍然保持一定活性.通过对突变蛋白的性能研究显示该蛋白具有可观的医药应用前景.
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