亲和层析是蛋白质纯化的一种重要的方法,具有很高的选择性、分离效果以及较大的载量。往往只需要一步处理即可使某种待分离的蛋白质从复杂的蛋白质混合物中分离出来,达到千倍以上的纯化,并保持较高的活性。亲和层析的核心元件是亲和配基,配基被固定到亲水的固相介质上,通过特异性识别与目标蛋白结合达到纯化蛋白的作用。用环氧氯丙烷活化法把血红素结合于惰性分子筛填料Sephadex G-25上作为配基做成亲和层析柱,用于从白果或大豆中提取具有抗氧化活性的蛋白。此层析柱以去离子水为平衡液、0.2 mol/L的NaAc-HAc缓冲液(pH 3.6)为洗脱液,层析得到的蛋白质经亚油酸—硫氰酸钾抗氧化活性测定证明具有较高的抗氧化活性。白果全蛋白的抗氧化活性为7.92%,经此方法提纯后得到二种抗氧化多肽,活性达到17.45%；而大豆中的抗氧化蛋白经亲和纯化则得到多种,抗氧化活性由全蛋白时的10.52%提高至30.72%。这是一个新的、只需一个步骤即可从白果或大豆蛋白提取液中提取到具有高抗氧化活性蛋白的方法,具有成本低,快速高效的特点。接种猪瘟病毒于PK-15细胞中培养并收获,将纯化的猪瘟病毒偶联在用环氧氯丙烷活化的Sepharose-4B上作为配基,制备免疫亲和层析柱,从高免疫的猪血清中纯化抗体,快速制备猪瘟抗体,并通过SDS-PAGE和ELISA进行检测鉴定。所得抗体纯度高,活性强,特异性好。抗体的得率为猪血清总蛋白的2.45%。本研究提供了一个成本低、快速且有效的从高免疫的猪血清中制备猪瘟抗体的方法。