为了研究大豆蛋白结构与表面活性之间的关系，本文通过酸碱沉淀法对大豆7S和11S球蛋白进行了提取，并对其表面活性进行了测定。通过打开二硫键，研究二硫键对大豆蛋白结构及表面活性的影响。最后通过分子动力学对大豆的两种主要含二硫键组分7S碱性球蛋白和大豆球蛋白进行模拟，分析二硫键对大豆蛋白表面活性的影响。本论文主要研究内容与成果如下：1．采用酸碱沉淀法对大豆分离蛋白两种主要成分7S球蛋白和11S球蛋白进行提取，通过凝胶电泳实验对其提取率进行分析，GIS1D数码凝胶分析系统显示7S和11S提取率分别为61.2%、62.5%。最后对7S和11S的性能进行测定得出以下结论：大豆分离蛋白及其组分之间性能不同，其中7S有着较好的乳化性和乳化稳定性，其起泡性和起泡稳定性也高于11S。紫外扫描和荧光分析显示11S的苯丙氨酸含量最高，酪氨酸和色氨酸的含量较少。2．用过氧乙酸对大豆蛋白进行氧化处理，研究二硫键对大豆蛋白结构及表面活性的影响。考察氧化剂用量，反应温度，反应时间对大豆蛋白二硫键含量的影响。实验确定了最佳的工艺条件为：20%过氧乙酸用量20％，反应温度-10℃，反应时间4h。在此条件下，过氧乙酸对二硫键的打开率为68.53%，大豆蛋白起泡性提高了60.17%，乳化性提高了100.1%，表面活性得到了改善。扫描电镜显示：氧化改性后的大豆蛋白内部出现更多的缝隙，说明大豆蛋白在氧化过程中结构发生了改变。氧化后的7S和11S球蛋白表面活性也得到了提高。3．通过分子动力学模拟大豆中两种主要含二硫键的蛋白7S碱型球蛋白和大豆球蛋白，分析二硫键对大豆蛋白表面活性的影响。模拟结果表明：二硫键的断裂使蛋白质分子严重失稳，内部的包含较多残基的二硫键的断裂是蛋白质失稳的主要原因，外部二硫键对蛋白质影响较小；失稳后的蛋白质结构发生改变，内部的疏水残基暴露出来，使得蛋白质表明张力减小，表面活性得到提高，外部包裹较多残基二硫键的断裂是引起蛋白质表面张力减小的主要原因。二硫键断裂后，7S碱型球蛋白和大豆球蛋白的动力学参数均发生较大变化，但二硫键的断裂对蛋白质二级结构影响不大，蛋白质三级结构发生改变。