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Complexin是一个在快速神经递质释放过程中通过结合SNARE复合体发挥重要作用的高度亲水的小分子蛋白。但是关于complexin蛋白两侧区域在结合SNARE复合体时有何作用以及complexin蛋白在SNARE复合体形成过程中有什么作用目前还没有报道,此外,高浓度的complexin蛋白抑制递质释放的分子机理目前也不清楚。本文重点研究了complexin与SNARE复合体之间结合的特性以及高浓度的complexin抑制递质释放的分子机理。本文首先利用pull-down和荧光共振能量转移的方法分析complexin蛋白两侧区域对其结合SNARE复合体的影响。结果显示,complexin的71-77片断是其结合SNARE复合体所必需的;而且突变这个片断上的73、74、75位的带正电荷的赖氨酸能抑制complexin与SNARE复合体的结合能力,这说明complexin的71-77片断可能通过静电作用影响complexin与SNARE复合体之间的结合。其次,为了分析complexin在SNARE复合体形成过程中的作用,本文构建了一系列SNARE复合体的突变体来模拟不同组装程度的SNARE复合体的中间体。证明了complexin能与不同组装程度的SNARE复合体的中间体结合;而且complexin的结合能力与SNARE复合体的组装程度成正相关。这说明,complexin在SNARE复合体形成早期就开始结合SNARE复合体,随着SNARE复合体组装完成,complexin与其结合也就越紧密。论文第三部分构建并筛选了能稳定表达complexin的PC12细胞系,以此来研究complexin的功能。证明了在PC12细胞中过量表达complexin能抑制SNARE复合体的再循环,从而导致细胞中RRP囊泡的减少,最终反映在递质释放的减少。这表明,complexin除了公认的将囊泡停留在半融合状态外,还参与SNARE复合体的再循环。以上结果揭示了complexin如何结合SNARE复合体以及它在SNARE复合体的再循环过程中的作用,这有助于进一步理解complexin在递质释放过程中的作用。