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α-淀粉酶抑制剂（α-amylase inhibitor, α-AI）属于一种糖苷水解酶抑制剂，广泛存在于植物种子的胚乳和微生物的代谢产物中，α-AI作为一种新型糖尿病治疗药物，以人体糖代谢的关键酶淀粉酶为作用靶点，抑制其生物活性，进而减少人体对食物中碳水化合物的消化吸收以及脂肪生成，起到降糖、降脂的作用。目前α-AI在医药和农业等领域有广泛的用途，特别是在临床上对糖尿病，高血糖，高血脂，脂肪过多症等疾病的治疗具有重要价值。另外，淀粉酶抑制剂提取物的疗效及安全性取决于加工和提取工艺，得到的抑制剂可被添加到食品中，用来增加糖尿病人的碳水化合物耐受量，降低摄取的能量，从而避免出现肥胖症。本文首次利用硫酸铵分级沉淀、阳离子柱交换以及Sephadex G-75凝胶过滤技术从鹰嘴豆（Cicer arietinum L.）种子中分离纯化得到α-淀粉酶抑制剂，并进行部分性质研究。鹰嘴豆种子经脱皮、碾磨、脱脂后，利用正交试验法对提取温度（A）、pH值（B）、提取时间（C）、溶剂用量（D）4个因素进行优化，确定α-AI粗提条件为在pH4.0，提取温度50℃，提取液体积比为1:35条件下浸提4.0h，其抑制活力最高。粗提液经35%65%饱和硫酸铵分步沉淀，进一步利用CM-52纤维素离子交换和Sephadex G-75分子筛层析，分离纯化得到其中的一种α-淀粉酶抑制剂（α-AI）。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，计算出该α-AI的分子量约为40.4kDa，对淀粉酶的抑制常数Ki为3.14×10-6mol·L-1（淀粉为底物时），最大半抑制剂浓度为1.03×10-6mol·L-1，是一种抑制活力很强的非竞争性抑制剂。鹰嘴豆α-AI的活性最佳孵化时间10min，最佳浓度为1.0×102μg·mL-1，在80℃加热30min，其抑制活性仍维持在85%左右，表明α-AI具有一定的耐热性。对pH值稳定性的研究表明，α-AI在pH值6.3附近时抑制活性最大，在pH3.011.0之间抑制活性相对稳定。