使用原核表达系统表达抗菌肽可以显著降低抗菌肽的生产成本。我们使用Ub-tag和人源SUMO1/2/3/4-tag融合表达抗菌肽A20L并比较了不同标签促可溶表达和表达总量的比较。园二色光谱实验表明其为α-螺旋抗菌肽。通过测定MIC和MHC，表明抗菌肽A20L具有良好的抗菌作用和较低的溶血活性；通过不同磷脂组分进行脂质体囊泡制备后，研究了抗菌肽与脂质体的作用。通过抗菌肽A20L与脂质体的相互作用，我们证明了“膜区分机理”可以较好的解释α-螺旋抗菌肽的作用机制，为抗菌肽与细胞膜相互作用的机理研究奠定了基础。研究表明XPF-St7蛙源肽序列中含有α-螺旋结构域XPF2。首先通过固相合成方式制备得到了XPF2,证实其具有抗菌活性，然后我们通过氨基酸替换方法提高α-螺旋结构域所带正电荷数量以其提高抗菌活性。将氨基酸替换后的α-抗菌肽通过与Ub-tag蛋白标签融合表达方式成功表达抗菌肽XPF4和XPF6。测定抗菌肽XPF4和XPF6的MIC和MHC,表明两条肽具有良好的杀菌活性和较低的溶血活性。细菌细胞膜渗透性实验和DNA凝胶阻滞分析实验证明两条抗菌肽作用靶点为细菌细胞膜。我们将AN5-1与泛素蛋白标签Ub-tag融合表达获得抗菌肽AN5-1。通过测定MIC，确认了表达抗菌肽AN5-1的活性。我们通过细菌细胞外、内膜渗透性实验，研究了抗菌肽AN5-1与细胞膜的相互作用。通过紫外光谱，园二色光谱和荧光光谱研究了AN5-1与基因组DNA的相互作用，证明了AN5-1与大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的基因组DNA可以结合，从而抑制细菌的生长。综合分析实验结果表明抗菌肽AN5-1对细菌细胞膜和DNA均有破坏作用，这说明抗菌肽AN5-1与细菌的相互作用时为多靶点作用。