蛋白质是许多生物现象的重要物质基础。氨基酸是重要的生物活性物质，是组成蛋白质的基本结构单位，被认为是理论研究中最重要的生物模型化合物：酰胺因为含有一些多肽链单元，多肽链单元含有酰基和非极性残基，已成为研究水溶液里肽链性质的模型化合物。糖类和羟基化合物能够稳定球形蛋白质的天然构象，而有机溶剂对蛋白质的溶解性、变性行为、折叠和解折叠及酶的活性等都有很大影响。通过研究水溶液中氨基酸、酰胺与有机溶剂化合物的热力学性质，既可以获得水溶液中溶剂化的溶质分子间的相互作用方面的信息，又有助于了解有机溶剂化合物对蛋白质的稳定机理及氨基酸、酰胺在蛋白质中的构象稳定性和解折叠过程中所担当的角色。 本论文主要由以下几部分组成： 第一部分：概述了蛋白质模型分子体系溶液热力学的研究状况。 第二部分：选择六种典型氨基酸——甘氨酸、L-丙氨酸、L-丝氨酸、L-缬氨酸、L-脯氨酸、L-苏氨酸为研究对象，用LKB-2277热活性检测仪的流动混合测量系统测定了298.15K、303.15K和310.15K时它们与2,2,2-三氟乙醇(TEF)在水溶液中的混合焓及各自的稀释焓，根据McMillan-Mayer理论关联得到各级异系焓相互作用系数，从溶质一溶质相互作用角度，研究了氨基酸与2,2,2-三氟乙醇分子间的相互作用机制，并探讨了温度的影响。 结果表明：(1)氨基酸与2,2,2-三氟乙醇分子间的hxy均为正值，说明两种溶质分子混合过程中吸热效应占优势，不同氨基酸与2,2,2-三氟乙醇分子间的hxy值的不同主要取决于不同氨基酸分子侧链结构的差异。(2)三个温度下氨基酸与2,2,2-三氟乙醇分子间的hxy值有较大的差异。310.15K时氨基酸与2,2,2-三氟乙醇分子间的焓对相互作用系数均大于298.15K和303.15K时的数值。说明当温度升高时，由于氢键的协同作用加大了分子间的疏水相互作用，增强了羟基的部分去水化作用，且温度越高，氢键的协同作用越明显，所以310.15K时氨基酸与2,2,2-三氟乙醇的hxy出现较大的正值，这可能是2,2,2-三氟乙醇可以作为可逆变性剂的一个主要原因。(3)脯氨酸具有独特的吡咯环结构，它们在确定多肽性质方面具有特殊的重要性。结果表明吡咯环具有较大的疏水作用，而且脯氨酸与2,2,2-三氟乙醇分子作用的hxy值是随着温度的递增而递增的。 第三部分：研究氨基酸298.15K(甘氨酸、L-丙氨酸、L-丝氨酸、L-缬氨酸、L-脯氨酸、L-苏氨酸)和N，N-二甲基乙酰胺(DMAC)分别与二甲亚砜分子间的异系焓相互作用，根据得到的焓对相互作用系数讨论了氨基酸和N，N-二甲基乙酰胺分别与二甲亚砜分子的作用机制，得到结论如下： (1)水溶液中上述六种氨基酸、DMAC与二甲亚砜的相互作用均为吸热过程，焓对作用系数表现为正值。在298.15K时，模型化合物与二甲亚砜异系焓对相互作用系数出现了以下顺序：hxy(Gly)