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本文利用MicroDSC-Ⅲ微量热仪，对25℃硫酸铵浓度不同时经1.8mol/L盐酸胍(GuHCl)变性的溶菌酶(Lys)水溶液和适度疏水填料PEG混合时的置换吸附热效应进行了测定。由于变性蛋白在疏水填料PEG-600上折叠并吸附时，总的置换吸附焓变可被分为三部分：吸附亲和焓△Ha，去水合焓△Hd和分子构象焓△Hm，盐浓度变化对总焓变△H的影响可通过对上述三种焓变变化的分析得知。即随盐浓度增加，经1.8mol/L盐酸胍变性的溶菌酶分子构象基本保持不变，吸附亲和焓(放热)变得更负，去水合焓(吸热)减小。
通过量热测定的焓变和平衡吸附热力学的分析我们得知：(1)25℃不同硫酸铵浓度条件下，1.8mol/L盐酸胍变性的Lys在PEG-600表面上的吸附和折叠，在低盐浓度时是一个熵驱动的过程，高盐浓度时是一个焓驱动过程。这是因为低盐浓度时该过程中去水合和分子内的释水作用比起疏水作用来说占了优势，暗示了低盐浓度时熵增起了主要作用；高盐浓度时吸附亲和或疏水作用(也包含分子构象规整化)优于去水合作用，由此导致的焓驱动促使了变性Lys分子在PEG-600表面的吸附和折叠。(2)高盐浓度时由平衡吸附量计算所得熵变的分析与微量热测定焓变的分析相一致，符合热力学焓-熵补偿概念，即高盐浓度时，随盐浓度增加熵值的减小可通过较大的放热焓变得以补偿。(3)测定的焓变△H和计算得到的△G值说明了2.4mol/L硫酸铵比2.1mol/L硫酸铵更容易使1.8mol/L盐酸胍变性的溶菌酶折叠为其更为稳定的中间态。
应用SapphireDSC差示扫描量热仪对35℃吸附了蛋白的填料进行热扫描，研究吸附状态蛋白的构象稳定性，发现：(a)变性蛋白初始浓度(0.4mg/ml)较低时，吸附在填料表面的蛋白覆盖度相对较低，吸附的蛋白被表面牢固结合。而蛋白初始浓度(1.0mg/ml)较高时，填料表面蛋白覆盖度增加，温度升高，吸附的变性蛋白分子间由于侧向相互作用形成分子间β-片层结构。(b)吸附的天然蛋白和变性蛋白的热谱图比较发现，表面覆盖度较高时变性蛋白分子比天然蛋白更容易形成分子间β-片层结构。(c)不同盐浓度条件下吸附的变性蛋白，随盐浓度增加，其表面覆盖度增大，使吸附态蛋白形成分子间β-片层结构的温度也随之降低。(d)吸附状态的天然蛋白在低盐浓度时容易发生构象微扰，吸附的肽链在空间构象运动自由度相对于高盐浓度时要大些。(e)根据吸附态蛋白的变性模型和动力学计算方程得知，吸附状态的天然蛋白二级结构构象转变的活化能约为51.9kJ/mol，说明吸附状态的溶菌酶要达变性态所需要的活化能是相当高的，再次证明吸附状态的溶菌酶的构象迁移是相当受限的。
通过比较25℃和35℃不同盐酸胍浓度时蛋白置换吸附焓和相同条件下的吸附量测定结果，发现25℃时变性蛋白的吸附折叠除1.8mol/L盐酸胍外均为熵驱动过程，而35℃的吸附折叠则取决于盐酸胍浓度。在低变性剂浓度(小于1.3mol/L)时为去水合作用导致的熵驱动过程，而高变性剂浓度(1.3-2.6mol/L)时为疏水作用和分子构象规整化导致的焓驱动过程。温度升高利于溶菌酶的折叠、复性。无论在25℃还是35℃，1.8mol/L盐酸胍时均出现了焓变的最低点和折叠焓变的最高点，暗示了变性溶菌酶分子可以相对较低能量的中间态存在，或称之为“能阱”的存在；25℃和35℃溶菌酶的折叠中间体均在1.8mol/L盐酸胍浓度时出现，暗示了其存在依赖于变性剂浓度，而与温度无关。