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本文对广东省水牛奶乳清蛋白进行了粒径分析,采用Malvern纳米粒径分析仪进行分析,未经透析处理的水牛奶乳清蛋白的粒径85.6%分布在58-100nm之间,经透析处理的水牛奶乳清蛋白的粒径87.5%分布在58-105nm之间,水牛奶乳清蛋白在两种处理方式下都保持了其稳定性,这两种处理方式对水牛奶乳清蛋白的稳定性没有影响。储存十天的水牛奶乳清蛋白的粒径85.8%分布在91-165nm之间,表明随着存放时间的增加水牛奶乳清蛋白的颗粒逐渐聚集,粒径趋于变大,体系也随之变的不稳定。荷斯坦牛奶A鲜奶乳清蛋白的粒径91.9%分布在68-120nm之间,荷斯坦牛奶B鲜奶乳清蛋白的粒径82.2%分布在68-120nm之间,三种牛奶乳清蛋白粒径的分布差别不大,在颗粒大小上不具有显著差异性。经AFM观察乳清蛋白的颗粒分布,水牛奶乳清蛋白在干燥时聚集程度小于A奶和B奶,UHT奶乳清蛋白的颗粒最大聚集程度最高。采用硼砂碱性缓冲体系进行毛细管区带电泳,对缓冲液的浓度、pH值,添加剂的种类,运行电压进行探讨,建立了高效毛细管电泳在碱性分离体系下分析测定水牛奶乳清蛋白的新方法。1.2%硼砂、0.2%SDS、pH8.95的溶液作为分离缓冲液,在运行电压25KV,柱温25℃,检测波长214nm的条件下进行检测,结果表明,乳清蛋白四种主要蛋白得到很好的分离且线性关系和重复性良好,其迁移时间和峰面积的RSD分别小于1.5%和0.5%,加标回收率范围83-94%,对水牛奶乳清蛋白样品进行分析建立了水牛奶乳清蛋白毛细管电泳的标准图谱。对市售的A、B鲜牛奶进行分析,其与水牛奶乳清蛋白在蛋白含量和迁移时间上有明显的差异。UHT奶乳清蛋白与水牛奶乳清蛋白也有明显的差异说明超高温处理对蛋白的荷质比和形态结构有较大影响。采用反相高效液相色谱法对广东省水牛奶乳清蛋白进行分离和定量分析,采用JupiterC18柱(250mm×4.6mm,5μm,孔径：300A),乙腈-三氟乙酸为流动相对乳清蛋白进行分离,在室温、流动相流速为0.8ml/min,214nm为检测波长条件下进行检测。在此条件下,乳清蛋白主要蛋白得到很好的分离且线性关系相关性>0.996,且重复性良好,其保留时间和峰面积的RSD分别小于0.45%和2.7%,加标回收率范围99.5-101%,对水牛奶乳清蛋白样品进行分析建立了水牛奶乳清蛋白反相高效液相色谱分析的标准图谱。对荷斯坦牛奶乳清蛋白进行高效液相色谱分析,水牛奶乳清蛋白和荷斯坦牛奶乳清蛋白的蛋白含量、保留时间及变异体都有明显的差异,UHT奶乳清蛋白与水牛奶乳清蛋白也有明显的差异。采用双向凝胶电泳对广东省水牛奶乳清蛋白和A、B鲜牛奶乳清蛋白进行分析,经软件分析后可知,共检测到水牛奶乳清蛋白与A鲜奶乳清蛋白的差异点38个,其中163、162、159、137、107、104、98、97、94、81为水牛奶具有而A鲜牛奶乳清蛋白没有的蛋白,其他蛋白为表达量上的差异。水牛奶乳清蛋白与B鲜奶乳清蛋白共有差异点52个,其中76、81、88、91、94、97、98、100、104、107、110、128、162、163为水牛奶具有而B鲜牛奶乳清蛋白没有的蛋白,其他蛋白为表达量上的差异。UHT奶乳清蛋白与水牛奶乳清蛋白的差异性较大,经软件分析后,共检测到水牛奶乳清蛋白具有的而UHT奶没有的蛋白27个,分别为75、76、80、81、86、87、88、91、92、94、96、98、99、100、101、102、103、107、110、113、121、122、137、152、159、162、163、14个表达量差异点。