高丝氨酸乙酰转移酶(HTA，HomoserineO-acetyltransferase，EC2.3.1.31)是甲硫氨酸生物合成途径中的第一个酶，催化乙酰基自乙酰辅酶A转移到高丝氨酸的羟基氧，生成氧乙酰高丝氨酸。后者再经过一系列酶催化反应，最终生成甲硫氨酸。采用硒代甲硫氨酸单波长反常散射法(SAD)解析了钩端螺旋体(Leptospirainterrogans)高丝氨酸乙酰转移酶(LiHTA)分辨率为2.2A的晶体结构。从折叠方式来说，LiHTA属于α/β水解酶超家族，其特征是活性中心的Ser-Asp-His催化三联体。LiHTA包含两个结构域：催化三联体所在的α/β核心结构域，以及一个与蛋白二聚化有关的主要由α螺旋组成的结构域，活性中心位于两个结构域的结合处。通过对LiHTA活性中心结构的分析，推测了其可能的催化机理。　　 LepA是一种GTP酶，广泛存在于所有细菌以及真核生物的叶绿体和线粒体中，在不同物种中有非常高的保守性。LepA与参与tRNA转位功能的蛋白翻译延伸因子EF-G有序列同源性。最近的研究表明，LepAA在翻译延伸中发挥作用，其功能为当tRNA发生不正常转位时，促使其发生反转位，使EF-G可以重新启动tRNA的转位。为解析LepA的晶体结构，揭示其作用机制，克隆表达纯化了来源于E.coli的LepA，并采用悬滴气相扩散法得到了LepA晶体，晶体尺寸大约为0.05×0.05×0.3mm3。晶体可衍射到约4A，属于P32空间群，晶胞参数为：a=b=150.3A，c=145.9A，α=β＝90°，γ=120°。