蛋白激酶Cα相互作用蛋白( protein interacting with Cαkinase,PICK1)由Staudinger在酵母双杂交中发现的,广泛存在于机体的各种组织中。其参与学习和记忆、外周神经的感觉过程、神经介质传递与调节、细胞的生长与黏附、膜的内饮与外吞等生物学功能;并且与癌症、精神分裂症、疼痛、帕金森综合症、抑郁症等多种疾病的发生有着密切的关系。　　小鼠来源的PICK1全长由416个氨基酸残基组成,包括N端的酸性区域与PDZ结构域和C端的酸性区域与BAR结构域。PICK1蛋白中的PDZ结构域由有6个β(βA-βF)折叠片层结构和2个α(αA-αB)螺旋结构组成,αB螺旋管和βB折叠片层之间形成一大沟,识别并结合配体蛋白C末端有规律的大约3-4氨基酸残基。目前研究发现与PICK1相互作用的蛋白有60多种,大多是通过PDZ结构域实现的。PDZ结构域是蛋白-蛋白相互作用元件,其介导细胞的蛋白质与蛋白质相互作用并且在蛋白质复合物形成中发挥了主要作用,是一种非常重要的结构域。　　本文首先通过基因克隆与重组、蛋白质体外表达与纯化技术获得可溶性的PICK1-PDZ结构域蛋白;其次利用荧光光谱法比较三种化合物(绿原酸、咖啡酸、金丝桃苷)与PICK1-PDZ结构域蛋白结合能力;再通过圆二色谱(CD)、核磁共振(NMR)等方法验证绿原酸与PICK1-PDZ结构域之间的相互作用;最后通过荧光分子极化竞争实验与双分子荧光互补实验证明绿原酸可与GluR2C竞争结合PICK1-PDZ结构域。　　另外,利用细胞共定位以及双分子荧光互补实验分析了PICK1与α-SNAP相互作用。通过基因克隆,重组表达与纯化了PICK1的配体蛋白丝氨酸消旋酶。