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植物中的MAPK级联信号系统(mitogen-activated bprotein kinase cascade)参与激素信号、生物胁迫、细胞分裂和植物生长发育等生理过程的调节。MAPK级联系统由MPKKK,MAPK和MAPK组成。磷酸化激活的MAPK可通过对下游底物分子的磷酸化，最终使外界或胞内信号得以传递。在拟南芥转基因植株中，AtMEK5的持续激活突变体(AtMEK5)蛋白的诱导表达，可以激活内源的AtMPK6和AtMPK3，最终引起细胞死亡的发生。我们通过酵母双杂交对AtMEK5介入的级联系统的下游底物进行了筛选，用激酶体外磷酸化的方法研究该级联系统对AtPLC2的磷酸化。
用酵母双杂交系统从拟南芥的cDNA文库中筛选到近95个可能的阳性克隆在SD/-Trp/-Leu/-His/-Ade培养基上生长且滤纸显蓝色，测序近40个，其中28个读码框正确参与的信号通路中的其它相关蛋白，再经酵母双杂交重复验证排除假阳性克隆，得到10个阳性克隆。用酵母双杂交对克隆的多个MAPKK和MAPK进行互作实验，确证了AtMEK5可与AtMPK6、AtMPK3相互作用。
磷脂酶C(PLC)能使质膜上的4，5-二磷酸磷脂酰肌醇(PIP2)水解成1，4，5-三磷酸肌醇(IP3)和二酰基甘油(DAG)两个第二信使，DAG激活下游蛋白激酶，IP3则参与调控Ca<2+>相关的信号过程。PLC参与了细胞中诸多生理过程和对外界刺激的反应的信号调节。我们对酵母双杂交筛选出的AtPLC2与AtMEK5、AtMPK6和AtMPK3的作用进行了进一步的分析。结果证明，AtPLC2的C2结构域与AtMEK5、AtMPK6和AtMPK3相互作用。AtPLC2、AtPLC2 ⊿100可以被激活的AtMPK3和AtMPK6体外磷酸化，推测磷酸化位点或与磷酸化关系密切的部分是AtPLC2的X区域。
目前，植物PI-PLC家族的功能研究还很缺乏，未见植物PLC直接受MAPK调控的相关报道。我们的研究结果对于研究植物MAPK级联系统的功能及植物PLC调控机理的研究提供了新的实验依据。