乳清蛋白是乳清的一种回收产物,营养价值十分丰富。本文以乳清蛋白为原料,利用谷氨酰胺转氨酶交联制备了乳清蛋白改性样品,在此基础上研究了浓度、作用时间及作用温度对乳清蛋白微观结构、表观结构和功能特性的影响,并制备了乳清蛋白凝胶,初步探究了凝胶形成机理,并进行响应面分析得到了最佳凝胶强度的酶改性乳清蛋白凝胶,分析探究了谷氨酰胺转氨酶改性前后乳清蛋白凝胶的质构、水分状态及消化率的变化。主要研究内容和结果如下:（1）研究了谷氨酰胺转氨酶对乳清蛋白微观结构的影响。谷氨酰胺转氨酶交联后的乳清蛋白游离巯基含量下降,二硫键含量先增加后减小,二硫键含量与凝胶强度具有密切的相关性;交联程度显示,谷氨酰胺转氨酶诱导形成ε-（γ-谷氨酰）赖氨酸键,导致乳清蛋白的自由氨基含量降低,蛋白质的交联程度因此提高;红外光谱分析表明,乳清蛋白以α-螺旋结构为主,谷氨酰胺转氨酶处理导致α-螺旋结构减少,同时增加了刚性的β-折叠和β-转角结构;荧光光谱结果表明乳清蛋白在酶浓度为12 U/g时具有最大的荧光强度,之后逐渐下降;X射线衍射图谱显示,经谷氨酰胺转氨酶作用后,乳清蛋白左侧的衍射峰强度减弱,右侧的衍射峰强度增强,峰略往左移且变得更宽,表明蛋白质结构遭到破坏。（2）光学显微镜显示乳清蛋白经谷氨酰胺转氨酶改性后会形成聚合物;扫描电子显微镜结果表明,乳清蛋白经谷氨酰胺转氨酶作用后发生交联,并形成三维网络,且一定谷氨酰胺转氨酶浓度、作用时间和作用温度处理的乳清蛋白网络结构更加致密,孔洞大小适中且分布均匀;粒径和Zeta电位结果表明当谷氨酰胺转氨酶浓度、作用时间及作用温度分别为16 U/g、1.0 h、40oC时,乳清蛋白形成最大聚合物。（3）研究了不同谷氨酰胺转氨酶浓度、作用时间和作用温度对乳清蛋白功能特性的影响。结果表明,乳清蛋白的起泡性、起泡稳定性、乳化性、保水性、吸油性、浊度及冻融稳定性均随着谷氨酰胺转氨酶浓度、作用时间和作用温度的增加先增加后减小。酶浓度为16 U/g时乳清蛋白的起泡性、乳化性、保水性、吸油性、浊度达到最大值;酶浓度为20 U/g时乳清蛋白有最高的起泡稳定性和冻融稳定性;因为乳清蛋白分子所带的净负电荷先减少后增加导致乳化稳定性也呈现先减小后增加的趋势,黏度则随谷氨酰胺转氨酶浓度的增加一直增加。（4）研究了谷氨酰胺转氨酶浓度、作用时间、作用温度对乳清蛋白凝胶强度的影响。在单因素实验的基础上,以凝胶强度为指标,建立响应面模型对参数进行优化,得到谷氨酰胺转氨酶交联制备乳清蛋白凝胶的最佳工艺参数:谷氨酰胺转氨酶浓度为16.33 U/g,作用时间为1.06 h,作用温度为39.99oC,在此条件下,乳清蛋白的凝胶强度可达53.06 gf·mm。改性前后乳清蛋白凝胶的质构、水分状态和消化率结果显示,交联改性后的乳清蛋白凝胶较改性前,具有更好的凝胶强度、弹性、持水性及消化率。