BICP0蛋白为牛疱疹病毒IE基因a0所编码的α多肽,由676个氨基酸残基组成,与HSV的ICP0高度同源,具有富含半胱氨酸和组氨酸的锌指环结构,介导BICP0同多种蛋白间的相互作用,调节转录、RNA加工和细胞分裂等过程.BHV-1超感染BIV后,使细胞产生一些细胞因子(作为对疱疹病毒入侵的应答),这些细胞因子能够促进BIV的表达.进一步研究发现,这种激活功能同BIV LTR上的NF-κB和AP-1效应元件相关.转染抑制实验发现,BICP0对BIVLTR上的NF-κB位点的激活经由经典的NF-κB信号途径,即,BICP0的介入导致激酶TAK1、IKK的相继活化,IKK再磷酸化NF-κB的抑制蛋白IκB α,进而IκB α蛋白被泛素化,最终被溶酶体识别降解,释放出游离的NF-κB二聚体蛋白入核,结合到效应元件上发挥功能.此外,BICP0对BIV LTR的激活还借助了AP-1信号途径,特异的化学阻断剂PD98059抑制MAPKK的活性,SP600125抑制JNK的活性,它们的抑制实验表明,BICP0能够激活MAPKK和JNK,活化的JNK磷酸化AP-1二聚体的组成蛋白c-Jun,激活AP-1二聚体复合物,活化的AP-1入核激活靶基因的转录.此外,BICP0开启的NF-κB和AP-1信号途径间存在协同作用关系,并且BICP0对BIV LTR的这种作用关系具有细胞特异性,需要某些特定的细胞因子参与.同时,NF-κB和AP-1效应元件对不同反转录病毒LTR的启动活性也有不同影响,其可在一定程度上被BIV、BFV、JDV等反转录病毒的反式激活因子激活,表明病毒可以干涉宿主主要的信号通路以实现自身的生存.