血红蛋白(Hb)是血红细胞中的一种主要的血红素蛋白，在体内担负着O2和CO2的转运等功能。除此之外，Hb还具有多种酶活性。本文研究了Hb催化H2O2氧化邻苯二胺(OPDA)反应中间体的特性。在水-正丁醇二相体系中提纯得到稳定的中间体，并证实此中间体在710nm处的吸收峰是与OPDA相关的中间体的吸收峰，在-10℃下中间体的半衰期为一个星期。用紫外-可见光谱、红外光谱和质谱对中间体和产物进行了表征。结果表明产物是2,3-二氨基吩嗪，中间体是比产物多两个氢原子的吩嗪类化合物，分析了中间体的结构并对其进行了命名。结合辣根过氧化物酶(HRP)的催化反应机理和我们的实验结果，提出了一种可信的Hb催化H2O2氧化OPDA的反应机理。研究了Hb活性中心金属离子对其酶活性的影响。将Mn-原卟啉Ⅸ与脱辅基Hb重组得到Mn取代Fe的重组Hb，用紫外-可见光谱法和SDS-PAGE电泳法对 其进行了鉴定。检测了Mn取代Hb的过氧化物酶活性和过氧化氢酶活性。研究了Hb的荧光特性与其过氧化物酶活性之间的关系。比较了不同温度、乙醇和NaCl浓度对Hb催化活性、稳定性和荧光特性的影响，比较了Hb在四聚体状态和解离后的二聚体状态的催化活性的变化。 　　用固定化方法在0.5mol/L硫酸介质中制备了Hb/聚邻苯二胺膜(Hb/PPD)电极。所得电极呈现良好的生物催化活性，具有典型的酶催化反应动力学特征。固定化Hb的转换速率常数是Hb的51.9﹪。在4℃下保存50d，其活性降为原来的91.2﹪。研究了不同制备条件对酶电极性能的影响，分析了电极上Hb催化反应的动力学，探讨了电极电位下Hb的催化活性，提出了一种膜与电极之间的电子转移模型。 　　O2·-可与NO反应生成高反应性的过氧亚硝基阴离子(ONOO-)。甚至在生理浓度的CO2存在下，ONOO-也能直接与Hb反应。本文研究了在近似生理条件下，ONOO-介导oxyHb氧化损伤的能力。 　　检测了NO2-和ONOO-与有机分子及Hb的反应和对Hb催化反应测定H2O2的干扰。ONOO-在低浓度(35-140μM)下可以介导OPDA及愈创木酚的氧化，Hb对这个过程有促进作用并依赖于Hb的浓度。因此ONOO-和NO2-能够干扰Hb的催化反应，从而干扰基于此反应的H2O2测定，正偏差或负偏差取决于所用的有机底物和NO2-、ONOO-的生成速率。