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在很多古菌和细菌中发现存在着CRISPR/Cas系统，它通过crRNA(CRISPRRNA)引导蛋白质-核酸复合体对入侵的病毒或质粒进行降解从而发挥免疫功能。Cas蛋白复合体首先切割CRISPR转录产物，生成crRNA。本文解析了在大肠杆菌K12菌株这一过程中的核心蛋白-具有核酸内切酶活性的CasE蛋白的晶体结构。这一结构具有蘑菇样的外形，其柄部是由一长段loop组成的，这段loop在CasE同源蛋白TTHB192中是缺失的。通过晶体结构分析以及与同源蛋白的比较，我们发现了cRNA可能的结合区域，这块区域正包含了TTHB192中缺失的loop。
真核生物翻译起始因子eIF2B，在蛋白质翻译起始过程中负责催化eIF2-GDP和eIF2-GTP的转化。e1F2B由5个亚基(α-ε)组成，其中ε亚基是行使催化功能的关键亚基。本文解析了分辨率为2.0-A人源eIF2Bε亚基C端结构域的晶体结构。这个结构构成了HEAT motif，其表面含有三块电荷聚集区域，通过与酵母同源蛋白的比较发现，其中一块含有高度保守的AA box，另外两块只是部分保守的。本文还讨论了迄今为止发现的人源eIF2Bε亚基C端结构域上的突变，这些突变与GEF催化活性的丧失和人类白质消失症(VWM，vanishing white matter)相关。基于此结构，大部分的突变都对HENT motif的稳定性有影响。
另外，本人在博士期间解析了多个蛋白质的晶体结构，完成了酵母核糖体和eIF2B复合体的纯化。