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凋亡抑制蛋白(inhibitor of apoptosis proteins，IAPs)是一类高度保守的内源性抗细胞凋亡蛋白家族。肿瘤细胞过量表达IAPs是导致肿瘤细胞抵抗凋亡的关键。 X-染色体相关的凋亡抑制蛋白(X chromosome linked inhibitor of apoptosisprotein，XIAP)是IAPs家族中最重要的的半胱氨酸蛋白酶(caspase)抑制物，在人体内各类组织中广泛存在。其氮端包含有3个BIR结构域，BIR1结构域可以激活下游TAK1信号途径;BIR2/BIR3结构域可以结合并抑制caspase-3、caspase-7及caspase-9的活性。碳末端是1个具有泛素连接酶E3活性的RING结构域，可以介导XIAP自身以及与它相互作用的蛋白分子泛素化，以抑制细胞的凋亡。最近研究发现，XIAP还与铜代谢有关，它能降低细胞浆内的铜水平，减少体内铜的聚集。 BIR2和BIR3的结构与功能已有详细的报道，BIR1虽具有BIR2和BIR3相似的结构骨架，目前只有2007年的晶体结构报道。关于XIAP结构生物学研究的局限只是集中于有序结构域的报道，而连接BIR结构域和RING结构域的柔性多肽链的结构与功能仍不清楚。本文以高分辨核磁共振技术(NMR)作为研究手段，从接近生理环境下研究BIR1的结构和柔性片段与蛋白功能的关系。经过一系列生长条件的筛选和纯化方式的优化，得到了操作简单且产率较高的BIR1表达纯化方法。通过NMR测得的动力学数据显示在溶液中WT以较稳定的二聚体形式存在，但是氮端无序多肽链的取向与蛋白浓度相关，其柔性随蛋白浓度的增大而增强，我们的核磁结果显示在很低浓度下野生型BIR1很可能仍以单体存在。通过定点突变的方法发现突变体D71N/R72E(DR)成功打破BIR1的二聚体结构，其动力学数据也更加证实了这一点。为了得到BIR1的溶液结构，本文采集了一系列三维脉冲信号，指认自旋核氢、碳及氮的化学位移，并利用这些化学位移信息计算得到了其溶液结构。本论文中的研究结果不但可以为以后新型抗癌药物的探究提供结构依据，也为研究Wilson等铜类代谢疾病的病理机制奠定了基础。