本论文研究了磺酸基偶氮染料活性艳红X—3B(RBR)与牛血清白蛋白(BSA)、溶菌酶、人血清白蛋白(HSA)的相互作用。利用光谱修正法测定了RBR与蛋白质的分子间结合，其作用符合Langmuir等温吸附模型，离子对的静电引力对RBR在蛋白质上的吸附起定位作用，然后与氢键、疏水堆积、范德华力等非共价键联合作用；利用微量热技术(ITC)阐明了可能的结合位点和结合形式，以及非共价键的作用类型，与光谱法表征结果相一致；利用圆二色谱(CD)测定了RBR存在下蛋白质构象的变化，结果表明RBR的结合导致α—螺旋增多，β—折叠减少，论文给出了可能的构象转变过程。此外，本文还研究了pH、离子强度、温度等对结合作用的影响，同时研究了非共价结合作用对酶活性的影响。 本论文不仅有助于在分子水平上了解蛋白质结构与功能的关系，而且有助于认识有机污染物毒性作用的分子机理。同时，为细胞和有机体内发生的非特异性结合反应提供了一种新的表征方法，为进一步研究外源物质，如：芳烃类污染物、药物等所带来的酶毒性和人体健康风险提供了理论基础。