分子动力学模拟用势能函数和一系列参数来描述原子间作用力。分子动力学可以获得有关原子空间时间的高分辨率信息。它不仅仅可以实时的观测生物体系的运动,也可以在不同条件下展开模拟,包括实验上达不到的条件。分子动力学已经成功的运用在研究各种各样的生物过程中。本文中,我们用分子动力学模拟研究了G-DNA,膜蛋白和链酶亲和素的动力学信息。G-DNA是最重要的非常规DNA分子。由于其重要的生物作用,G-DNA分子是目前很重要的一类药物靶点。目前针对DNA分子的力场缺乏静电极化效应,我们组开发了加入静电极化效应的PNC电荷,并运用到研究G-DNA的动力学模拟中。我们的研究结果发现静电极化效应可以稳定G-DNA分子的中心通道离子,并且可以纠正G-碱基平面的错配氢键几何构型。多向性抗药转运蛋白(MDR)是目前最重要的抗药物泵。我们的模拟结果显示NorM可以同时结合两个Na离子。而且双纳结合的结构更有利于进行构象变化。能量耦合因子转运蛋白(ECF-transporters)是最近发现的一种新型的膜蛋白体系。该蛋白的主要作用是转运微量营养元素穿过细胞膜,如水溶性维生素,镍钴等金属离子,色氨酸和核甘等等。我们针对RibU的研究结果表明TM5/TM6之间的L5’控制着维生素B2的结合,并且ECF的转运通道应在S蛋白和T蛋白之间。野生链酶亲和素是四聚体,每一个单体结合一个生物素分子。生物素和链酶亲和素间的相互作用非常复杂。在这些相互作用中,loop3/4像门一样控制生物素的结合。我们用加速动力学的方法研究了loop3/4的动力学信息。研究结果表明loop3/4的关闭和生物素的结合是同时进行的,两者是相互协作的关系,并且每个单体loop3/4的运动是独立的,与其他单体loop的运动没有关联。