纺锤体组装和染色体分离的有序进行是细胞分裂顺利完成的重要保证，许多重要蛋白参与其中。Tastin(trophinin associated protein)最早作为细胞黏附分子trophinin的相互作用蛋白被报道，它与trophinin和bystin蛋白形成三分子复合物，介导了早期胚胎滋养层细胞在子宫内膜的着床。同时有报道tastin是微管结合蛋白，可在细胞纺锤体极定位。我们的研究发现，tastin在许多细胞株中表达，尤其在增殖较快细胞中表达较高，对细胞周期内tastin的mRNA和蛋白水平检测，发现相对于G1/S期tastin蛋白在G2/M耀表达水平上调并被磷酸化修饰。免疫荧光染色和GFP-tastin自发荧光定位研究显示tastin除在间期细胞微管和分裂期细胞纺锤体上定位外还在细胞中心体上定位。已知tastin与动力蛋白dynein轻链tctex1有直接作用，我们利用免疫共沉淀实验证实tastin除能与tetex1结合外，还与动力蛋白中间链DIC，动力蛋白激动蛋白亚基p150Glued，p50，以及外周中心体蛋自γ-tubulin相互作用。流式细胞仪和免疫荧光研究显示，过表达tastin会导致分裂期细胞中心体不能正常分离，引发单极纺锤体的形成，进而阻断细胞分裂。此外，通过流式细胞仪检测和活细胞观察我们还发现，RNAi干涉tastin后也会引起细胞分裂阻断，而且tatsin-RNAi细胞的染色体排布发生异常，细胞被阻滞在有丝分裂的早中期。 免疫荧光研究进一步发现，tastin-RNAi会破坏细胞正常的双极纺锤体结构，导致纺锤体微管紊乱，同时产生大量多极纺锤体，但这些分裂细胞纺锤体微管负端的聚焦锚锭并没有出现异常。此外，tastin-RNAi会导致分裂期中心体异常，包括外周中心体蛋白崩解(fragmentation)以及中心粒的异常分离(splitting)，这也是我们观察到tastin-RNAi导致多极纺锤体产生的原因，我们还观察到tastin-RNAi产生的中心体异常依赖于微管和动力蛋自kinesin的活性。Tastin-RNAi虽然也能导致间期细胞微管结构异常，但对间期细胞的中心体结构并没无显著的影响。另外，缺失突变体定位研究结果显示，tastin的N端1-200aa和200-382aa区域都与tastin的中心体定位有关，过表达这两段中心体定位区也会产生类似于tastin过表达的表型，这进一步说明了tastin在中心体内的角色与其分裂期参与纺锤体组装过程关系密切。免疫荧光染色和微管结合实验还证明了tastin N端1-200aa区域也是tastin的微管结合区，同时酵母双杂交实验证明tastin的C端区域介导了与动力蛋白dynein轻链分子tctex1的直接结合。因此，以上研究结果表明，在细胞有丝分裂过程中，tastin主要通过对分裂期中心体结构的维持来参与纺锤体组装过程。