蛋白质几乎可以自发地吸附在任何表面上,这种现象很早就已经被人们发现,并在生物医学、生物材料、生物工程等领域得到了广泛的应用。而最开始的时候,有关蛋白质吸附机理的研究主要集中在确定分子量、电泳和色谱等方面固体界面吸附。近年来,随着对蛋白质分子的不断深入的认识,以及研究方法的扩展,关于蛋白质吸附的分子水平的研究和蛋白质与吸附剂材料生物相容性之间关系的研究不断涌现。蛋白质分子动力学模拟的理论分析正是在这样的背景下提出并获得发展。现在依据于计算机的蛋白质分子动力学模拟的理论研究可以说已经初具雏形,而且为蛋白质工程等其他研究提出了有力的工具和丰富的信息,但是无论从理论方法还是分析角度来说,这一领域都处在一个初级阶段,尚没有一套完整的思想体系,还有许多有待改进的地方。本文根据蛋白质分子结构的特点,采用刚体模型,对聚十赖氨酸分子在固液界面上的吸附过程进行了分子动力学模拟。在NVT条件下,模拟聚十赖氨酸吸附过程在三种不同界面条件下的构象变化。模拟过程中采用部分刚体模拟和简化的势能函数形式,使计算效率得到了提高。而吸附过程中,侧链和主链的构象发生了明显的变化。主链构象的变化导致了蛋白质分子中α螺旋结构被破坏。聚十赖氨酸的分子性质,如体积和偶极矩随构象变化也相应地发生了变化。界面性质对蛋白质分子吸附过程中主链构象、侧链构象、二面角等方面变化有重要影响,界面作用越强构象变化越大,蛋白质分子中的α螺旋结构破坏得越严重,这一模拟结果与实验相一致。