【摘 要】
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GASZ(a Germ cell specific protein containing four Ankyrin repeats,a Sterile-αmotif and a basic leucine Zipper)是生殖细胞特异性表达的一种线粒体外膜蛋白,可通过与
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GASZ(a Germ cell specific protein containing four Ankyrin repeats,a Sterile-αmotif and a basic leucine Zipper)是生殖细胞特异性表达的一种线粒体外膜蛋白,可通过与PIWIs、TDRD1/2、VASA(MVH)等蛋白共同参与生殖细胞内线粒体间nuage结构的形成,在人类及小鼠胚胎干细胞(embryonic stem cells,ESCs)分化形成原始生殖细胞(primordial germ cells,PGCs)的过程中发挥重要的促进作用。研究表明,GASZ蛋白的功能缺失或其线粒体定位的异常均会影响nuage结构的形成,进而使piRNA的合成减少、转座子的表达上调、精母细胞减数分裂异常、最终导致雄性不育。因此,生殖细胞中GASZ蛋白的稳定对精子的正常形成具有重要意义。但目前GASZ蛋白稳定性的调控机制尚不清晰。在本研究中,我针对GASZ蛋白的不同结构域进行突变,并对其相应突变体的蛋白稳定性进行研究,发现GASZ蛋白中SAM与bZIP间结构域对其稳定性及蛋白间相互作用的维持具有重要作用,而线粒体定位序列的缺失同样可使GASZ蛋白稳定性降解。此外,我还发现GASZ蛋白主要通过泛素-蛋白酶体途径降解,对其蛋白降解的可能位点进行分析后发现,GASZ蛋白主要通过bZIP结构域上的两个赖氨酸位点与泛素结合进而被蛋白酶体识别而降解。本课题深入研究了GASZ蛋白稳定性的调控机制,为后续进行GASZ蛋白在精子发生过程中的功能研究奠定了基础。
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