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本论文的研究对象是血液中的两个重要蛋白质:凝血因子Ⅴ(humancoagulation factorⅤ)和纤溶酶原激活剂抑制剂2(plasmigogen activator inhibitortype2，PAI2)。这两个蛋白质具有重要的生物学功能。 人凝血因子Ⅴ通过与激活态的凝血因子Ⅹ在细胞表面共同组装成促凝血酶原激酶复合物（prothrombinase），将凝血酶原（prothrombin）转化为凝血酶(thrombin)，进而导致纤维蛋白沉积。研究人员目前认为人凝血因子Ⅴ的C2结构域(FⅤC2)是促凝血酶原激酶组装在膜上的主要锚点，并提议此C2结构域可作为阻止病理性血栓形成的一个治疗靶点。本研究获得了可用于X-射线晶体衍射的麦芽糖结合蛋白(maltose-binding protein，简称为MBP)与FⅤC2融合蛋白(MBP-FⅤC2)的晶体，并发现MBP融合标签对该晶体的形成至关重要。在该晶体结构中，MBP与FⅤC2间无强烈的相互作用，FⅤC2的结构也与之前所报道的结构相似，这些结果提示MBP标签没有对FⅤC2的结构形成产生明显影响，而且这种带有MBP标签的晶体有利于进一步开展FⅤC2与其抑制剂或与磷脂酰丝氨酸(PS)分子相互作用的结构生物学研究。 纤溶酶原激活剂抑制剂2(PAI2)属于丝氨酸蛋白酶抑制剂家族(SERPINfamily)，是尿激酶型纤溶酶原激活剂(简称尿激酶或uPA)和组织型纤溶酶原激活剂(简称tPA)的天然抑制剂。大量的研究已证实高水平的PAI2对肿瘤的生长和转移具有抑制作用。我们把PAI2的C161S突变体蛋白偶联到光敏剂(单羧基酞菁锌(ZnPc-COOH)上，获得PAI2-ZnPc复合物，以达到靶向肿瘤的目的。我们对上述合成的偶合物进行一系列的光动力学实验研究，包括测定其在非小细胞肺癌细胞H1299中的摄取量以及相关光动力学实验研究。实验结果显示PAI2-ZnPc对高表达uPA和uPAR的肿瘤细胞具有一定靶向性。