蛋白质是种很重要的分子。一个蛋白质对应一个功能，由一级序列折叠成三维结构，然后成为构建生物分子机器或其它子结构的单元。蛋白质的结构很少重新生成，通常是通过有限数量的结构域的复制，熔合，重组和变异形成以满足蛋白质的不同功能要求。现已解析出来的超过39000个蛋白质结构和过去几十年的大量的实验发现，大多数蛋白质是由含有两个或多个子结构的对称的寡聚复合物形成的。由此看来，对称是理解蛋白质结构和功能的一个非常重要的方面，并且自从含有大量重复结构单元的蛋白质结构被解析出来后，这些子结构的研究越来越受人们的重视并得以广泛的学习。　　 另外，蛋白质结构与序列的关系已被广泛研究。为了解释蛋白质序列到底如何决定结构，我们试图发现结构具有对称性的蛋白质中序列是否存在隐含的对称性，这里存在一个问题就是，蛋白质结构的对称性量化标准很模糊，为此，我们提出了dRMSD方法来试图对蛋白质结构对称性一个定量的可信标准。　　 本文我们利用改进的重现图方法，结合Pearson关联的分析，来提取蛋白质结构内部的重复子结构。认为如果一个蛋白质内部两个局部结构（主要是针对主链Cα计算）dRMSD值低于3Å，这两个结构是相似的。利用这个方法我们对beta-propeller，jelly roll和beta trefoil三类家族蛋白质的三级结构进行研究，我们得到了一些可观的结果。通过对这些蛋白质进行统计，发现dRMSD方法对检测蛋白质结构对称性及找出这些重复子结构的边限有一定的准确性。由此可见，dRMSD方法的有效性为评价蛋白质内部子结构相似性提供了一个客观的标准。该发现为蛋白质结构预测提供了一定的依据，为研究蛋白质结构的性质提供了一种可能的方法。