蛋白质是生命机体的基本组成部分,是其组成、相互作用和结构以及动力学特征共同作用的一个整体。因此研究其组成与结构以及动力学行为是一个重要的课题。本文主要对蛋白质分子的构象、折叠和拉伸行为、以及动力学行为进行了统计分析和模拟计算。另外,对遗传物质DNA分子也进行了一些相关研究。通过这些研究,有利于进一步加深对生物大分子结构和功能的认识。　　 在本文第二章中,主要讨论了蛋白酶和非蛋白酶的统计属性的差异。通过对紧密接触对的计算发现蛋白酶比非蛋白酶更紧密。得到了形成n对紧密接触对的氨基酸残基的几率分布P(n)满足高斯分布。通过建立改进的ODI(OrientaTiO2-Dependent Monomer-Monomer InteracTiO2)类蛋白质分子模型,运用蒙特卡洛方法,研究了类蛋白质分子的构象。得到＜S2＞～N2vR,指数vR比SAW的小。通过形状因子的计算说明类蛋白质分子为球形结构。通过对吸附类蛋白质分子的构象研究,得到了吸附能越强,类蛋白质分子越扁平的结果。最后采用HP二维格点模型和完全计算法研究了紧密高分子链在拉伸过程中的构象变化情况。同时还分析了温度对于拉伸过程中紧密高分子构象的影响。　　 第三章中,首先提出一个新的预测蛋白质折叠速率的参数nOCD。发现对于二态折叠蛋白质,当n=1.2,α=0.6,Inkf,和n-OCD有很好的线性关系；而对于三态折叠蛋白质,当n=2.8,α=1.5,lnkf,和n-OCD有很好的线性关系。同时发现三态折叠的蛋白质比二态折叠蛋白质更紧密。这是从蛋白质的拓扑结构来研究折叠问题。还讨论了紧密高分子在拉伸过程中能量、自由能和外力随着拉伸比λ的变化。每个键的弹性力f/N随拉伸比λ的增大而增大,而能量对弹性力的贡献fu/N则先增大再减小。　　 第四章主要研究了类蛋白质分子的动力学行为。首先运用了改进ODI模型和蒙特卡洛计算方法研究了类蛋白质分子的扩散系数,得到标度行为D～N-α。在自由空间中,指数α为4.75,而SAW链的指数为1.02。还研究了吸附在表面的类蛋白质分子的扩散系数。同时运用PERM(Pruned-Enriched-RosenbluthMethod)算法研究了类蛋白质分子穿过有限管道的动态过程。发现在整个穿出管道的过程中没有自由能势垒的存在。而发现了能量势垒的存在。而势垒高度和峰值则不仅仅取决于类蛋白质分子的二级结构,还取决于管道半径。最后,运用了拉伸分子动力学方法研究了多肽链从吸附表面被拉起的动态过程。改变吸附表面,从力-拉伸曲线的峰值中,可以预测序列中的氨基酸残基的排列顺序。这项工作为DNA的测序提供了参考。　　 最后一章是对DNA序列进行的统计研究。首先对编码序列和非编码序列进行了比较分析。通过计算大小为Sl的嘌呤团簇和大小为S2的嘧啶团簇组成的团簇的大小分布函数P(S1+S2),发现其遵从指数递减规律。均方位移偏差满足F(l)～lH。非编码序列的H指数比编码序列的小。同时还研究了核苷酸团簇的能谱。对于人类21号和22号染色体来说,发现P(S1+S2)并没有和编码序列、非编码序列一样满足指数递减规律。核苷酸的距离分布函数P0(S)和核苷酸间距离S的关系满足二次多项式拟合logP0(S)=a+bS+cS2。二碱基重复单元的标准数N0(l)满足N0(l)～l-μ。最后还对n个核苷酸组成的片段进行了Zipf分析。这些工作对于进一步理解生物大分子的结构和功能都起到了非常积极的作用。