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采用棉绒垫影印和刚果红染色法从土壤中筛选到一株高效分泌B一甘露聚糖酶的细菌，经形态和生理生化学鉴定，确定为枯草芽孢杆菌(Bacillussubltillus)，将其命名为枯草芽孢杆菌(BacillussubltillusTHM)。对该菌株的液体摇瓶产酶发酵条件进行了单因素的优化，优化后的产酶发酵条件为：碳源为4％的魔芋精粉(KGM)，氮源为0．4％尿素和O．1％硫酸铵，在250mL的三角瓶中装料量为37．5mL，起始pH为6．5～7．5，接入0．75mL种龄为24小时的种子液，200r/min，32．5℃下培养48h。在此条件下可得β一甘露聚糖酶酶活达1275U／札的发酵液。
发酵液中除了含有β一甘露聚糖酶外，还具木聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶和蛋白酶的活性。发酵后所得的粗酶液在pH5．0．10．0范围内均有较好的活性，最适反应温度为60~C。在pH4．6～10．6之间，温度20一60~C酶活性稳定。lOmmol/LHg2对B一甘露聚糖酶酶活力具有强烈的抑制作用，Mn2+、EDTA对酶活力亦表现出一定的抑制作用，而相同浓度的Ca2+、C02+对酶活力则有促进作用。
菌体发酵所得的粗酶液经硫酸铵分部盐析、SephadexG-75凝胶过滤、DEAE-纤维素离子交换柱层析和PhenylSepharose6FastFlow疏水柱层析，β一甘露聚糖酶被纯化了35．76倍，酶活力回收达到26．83％，比活性为103495．8U／mg蛋白，纯化酶经SDS-PAGE显示单一条蛋白染色带。纯酶的最适反应pH为6．O，最适反应温度为60℃，在pH5．6～10．0之间及温度20℃～60℃以下酶活性稳定。0．0lmol／LHg2+对B一甘露聚糖酶酶活力具有强烈的抑制作用，Fea+、Mn2+、EDTA对酶活力有较明显的抑制作用，相同浓度的Ca2+、C02+则对酶活力有较明显的促进作用。纯酶的Km和Vmax值分别为1．23mg／札和3．64×10*U／mg。SDS-PAGE和Bio-Gel-60过滤的方法测得β一甘露聚糖酶的亚基和全酶分子量分别为37．12KD和40．28KD，表明该酶为单体酶。B．甘露聚糖酶的活性中心氨基酸残基化学修饰及底物保护实验表明具巯基的半胱氨酸(Cys)及具羧基的天冬氨酸(Asp)或谷氨酸(Glu)可能是酶活性中心必需的氨基酸残基。
非变性PAGE结果显示粗酶组分中至少有两种活性相似的B一甘露聚糖酶，纯化所得的组分为其中一主要组分。酶降解产物的硅胶板层析结果表明粗酶和纯酶降解魔芋精粉的产物主要以寡聚糖形式存在，只有极少量单糖，表明该酶为内切水解酶。