肺炎链球菌溶血素(Pneumolysin)是肺炎链球菌产生的最主要毒素之一，是肺炎球菌产生的唯一能破坏宿主防御、补体和免疫应答的毒力蛋白，在肺炎链球菌致病过程中发挥着重要作用。所有不同血清型肺炎链球菌的溶血素分子构造或抗原性相似，相互之间有交叉免疫保护作用，因而成为肺炎链球菌疫苗的理想候选基因之一。　　本项研究通过分子生物学手段，成功构建了重组质粒，转化到感受态大肠杆菌细胞，并对野生型Pneumolysin的表达诱导条件进行了优化，确定了最终的诱导条件;纯化过程联合使用了Q650和CHT两种柱层析，实验结果证明纯化方案可行，最终获得了纯度在高于95％的野生型Pneumolysin抗原;通过溶血试验和中和反应证明了表达及纯化过程中目标蛋白的生物活性，并且确定了目标蛋白在表达及纯化过程中的溶血价，筛选出了最佳的血清浓度:表达及纯化过程中目标蛋白的溶血价均为27，血清的最佳稀释倍数为26，用Lowry法确定了目标蛋白的总浓度为7.6μg/ml，其毒性可以被突变型抗体中和。　　本论文表达并纯化出野生型肺炎链球菌溶血素，具有生物活性，为深入研究基于Pneumolysin抗原的流感疫苗奠定了基础。