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过氧化氢酶是一种是广泛存在于好氧细胞内的一种酶，它可分解过氧化氢，从而使细胞免于遭受H2O2的攻击。过氧化氢酶在工业生产的广泛使用，微生物来源过氧化氢酶的使用越来越多，因此我们对藤黄微球菌中的过氧化氢酶进行了分离纯化及性质研究，并进行了基因的克隆研究工作。
通过30％硫酸铵沉淀、Octyl Sepharose疏水层析和Sephadex G100凝胶层析，过氧化氢酶纯化至电泳纯，纯化倍数．54.23，回收率39.6％，比活达18085U/mg。通过已有工艺从猪血中纯化得到17561U/mg过氧化氢酶纯酶，并研究了两种不同来源的过氧化氢酶性质。
藤黄微球菌来源过氧化氢酶最适pH7.0，最适温度70℃，pH5-8范围内较为稳定，60℃下较为稳定，测得酶反应常数Km值为7.58mmol/L，最大反应速度Vm为3.33μmol/min，多数金属离子都对该酶有激活作用，EDTA强烈抑制酶活；猪血来源过氧化氢酶最适pH7.0，最适温度50℃，Km值为7.47mmol/L，Vm为6.51μmol/min，pH6～7内较稳定，热稳定性差，多数金属离子对酶有抑制作用，EDTA无明显影响。
通过多种过氧化氢酶的保守序列设计引物，PCR扩增得到400bp DNA序列，与所报道过氧化氢酶基因匹配度为78％。