利用胰蛋白酶酶切牛乳酪蛋白获得的一种新型富含酪氨酸且具有抗菌作用的免疫活性肽（Trpi）,对大肠杆菌、金黄色葡萄球菌等具有很强的杀菌作用,并能够极显著地刺激机体细胞免疫。本研究通过调整酶解过程中的工艺参数,优化了Trpi的制备工艺;对适合大量制备的树脂进行了筛选,初步完善了适合于大量制备Trpi的方法;测定了Trpi的等电点;推测了Trpi的空间结构;并通过测定电导率、无机离子的变化,结合Trpi空间结构对其抗菌机理进行了初步的研究。实验结果表明:牛乳酪蛋白在80℃条件下溶解10min进行适度热变性,然后在45℃,pH=8,底物浓度为10%,酶与底物比为1:100的条件下,酶解90min,所得Trpi抗菌活性最好;树脂NKA-9对Trpi有较好的吸附和解脱效果,在上柱液浓度为0.6mg/mL,pH值为7.2,4倍树脂柱床体积的50%乙醇以1.5BV/h的流速进行洗脱,即可基本将Trpi从NKA-9树脂上解脱下来;通过等电聚焦电泳方法测定Trpi的等电点为8.61;应用软件The Swiss-PdbViewer（v.3.7）,根据Trpi的氨基酸序列和氨基酸残基之间潜在的键合力、非键合力、静电引力、扭矩等参数,推测Trpi的空间结构中可能有四处折叠,电荷区域比较集中,疏水性、亲水性氨基酸侧链具有对称分布的倾向;Trpi引起E.coli培养物中K⁺、Ca²⁺的变化是从E.coli培养15min时开始的,引起E.coli培养物中Mg2+的变化则是从E.coli培养10min时开始的,Trpi产生作用的时间比较快,基于此,初步推测Trpi抗菌机制为:由于Trpi对细菌细胞膜表面负离子区的吸附,有可能游离出细胞外膜表面的（反离子）镁离子,然后与负电性的脂多糖紧密结合或者中和细胞外膜上某一区域的负电荷,导致细胞外膜结构变形,Trpi穿过细胞外膜,然后通过带正电荷的极性侧链结合到细胞膜上,通过翻转使疏水性侧链插入细胞膜,并不断在细胞膜上聚集,亲水性的侧链在细胞膜上形成离子通道,改变细菌细胞膜的通透性而导致靶细胞死亡。Trpi抗菌机理的研究可以为功能性保健食品和口服药物的研发奠定一定的理论基础。