由本实验室从海泥中分离到的一株蜡状芽孢杆菌Bacillus cereus 041381菌株,该菌株发酵产物中具有抗酵母类真菌活性蛋白,本研究对该蛋白进行分离纯化以及部分性质方面的研究。主要研究结果总结如下: 菌株041381的发酵液,通过硫酸铵分级沉淀,在硫酸铵饱和度60%-65%之间,可获得活性蛋白含量最大比例的粗提蛋白。该粗提蛋白在121℃,1.01×10~5Pa,处理20 min,活性基本不变;在室温条件下,易被降解;对蛋白酶K不敏感;对细胞B16,Hela,Smmc-721,K-562的毒性检测,不具有细胞毒性;对黑曲霉,米曲霉,稻瘟霉,弯孢霉等丝状真菌不具有抗性;通过正丁醇、乙酸乙酯、氯仿对发酵液的抽提,发现活性物质不溶于乙酸乙酯可以溶于正丁醇、氯仿。 改良了抗真菌活性方法—美蓝酶标仪法。提高了美蓝酶标仪法的灵敏度,能够在2μg/mL-16μg/mL准确的进行定量分析。 菌株041381的粗提蛋白,通过Sephadex G-75分子筛层析,DEAE-Sephadex A-25离子交换层析、Sephadex G-50分子筛层析,透析除盐和冷冻干燥浓缩,用SDS-PAGE进行分子量测定,初步确定该蛋白质为分子量2500 D小分子量多肽。