后基因组时代，真核细胞中的蛋白质一般较大并且由许多结构域（domain）或模块（module）组成。这些蛋白质结构域具有多样性和特异性，并在结构和功能上成为相对独立的单位。由此，孤立的多肽在结构和功能研究，特别在NMR结构的研究方面非常重要。然而，由于它们在纯化过程中具有表达量低，高度不溶性和不稳定性的缺点，使结构域多肽在结构和生物学研究方面一直受到限制。例如，合成肽的价钱昂贵并且产量相对低，特别是大于50个残基的较大的多肽；重组表达对于得到小蛋白结构域多肽是一个选择性的对策，但表达量通常较低。在大肠杆菌中以融合的方式表达小蛋白结构域是近年来较常用的方法。它可以改善表达水平，增加靶肽的稳定性和可溶性，并防止靶肽被细胞蛋白酶水解。本试验构建了以小蛋白GB1为融合伴侣的高效表达纯化系统，表达载体pGBH和pGBTNH的构建旨在解决结构域多肽在纯化过程中表达量低，高度不溶性和不稳定性的问题。构建的表达载体的蛋白酶切割位点的加入有助于得到天然的具有生物活性的多肽。引入已优化的接头使纯化过程中的降解程度达到了最低限度。羧基端含有组氨酸标签便于靶肽的表达和纯化。本表达系统由八个具有不同分子量，接头，疏水性和二级结构的小结构域多肽测试。试验结果表明，本系统对于小蛋白结构域的低表达量，不溶性和不稳定性的缺点有明显改善。此外，本试验证实此系统将有益于小结构域多肽的结构功能研究，包括不同小结构域多肽应用圆二色谱在液相时的二级结构以及应用在核磁（NMR，nuclear magnetic resonance）研究中同位素标记的能力。同时，采用荧光分析法来测定蛋白质在积聚实验和一般的研究应用中的实行情况。