G蛋白偶联受体的内吞在受体从细胞膜上清除、受体运输和跨膜信号传递中发挥重要作用。本论文研究chemerin的受体CMKLR1通过与配体结合后，怎样内吞及它的内吞怎样影响受体信号传导。实验手段包括：通过CMKLR1-GFP（绿色荧光蛋白）融合蛋白在细胞内的聚集和在CMKLR1受体表面的减少来检测CMKLR1的内吞；采用可以干预受体内吞的试剂检测网格蛋白（clathrin）在受体内吞中的作用；定点突变潜在的磷酸化位点丝氨酸和苏氨酸；外源表达野生型和突变型CMKLR1，阐明内吞、钙流和ERK（细胞外信号调节激酶）磷酸化之间的关系。本研究发现chemerin和chemerin衍生九肽C9引起剂量依赖性CMKLR1内吞，CMKLR1在C9作用下内吞可达90％，而突变几个推定的G蛋白偶联受体激酶（GRK）和蛋白激酶C（PKC）磷酸化位点可减弱CMKLR1的内吞。CMKLR1内吞减弱的同时，增强了部分受体突变体介导的钙流，产生了ERK磷酸化峰值的左移。据此，本研究认为CMKLR1内吞不依赖于网格蛋白，CMKLR1介导的钙流无需受体内吞，而CMKLR1的内吞可负向调节受体介导的功能如ERK磷酸化。