目的：研究国产蝮蛇毒中人血浆蛋白C激活物(PCA)的分离纯化及其生物学活性,为蛋白C的基础研究、蛋白C缺乏性疾病的实验室诊断及疗效评价、蛋白C制品研制及质量控制等提供分析检测基础。　　 方法：以国产蝮蛇毒为原料,4℃条件下,将其溶解于Tris缓冲液中,搅拌离心后,取上清液进行透析,透析液用0.22μm的滤膜过滤后,再通过Q Sepharose FastFlow离子交换层析和Superdex G-75凝胶过滤法分离纯化PCA组分。通过SDS—PAGE观察PCA组分的纯度及分子量,用发色底物法和凝固法分别测定活化蛋白C的酰胺酶活性和抗凝活性。检测不同金属离子溶液、蛋白酶抑制剂、pH和温度对PCA组份的影响；摸索PCA组份的最佳冻干保护剂和冻干条件,并探索该PCA组份在PC活性检测中的初步应用。　　 结果：经两步层析,从蝮蛇粗蛇毒中纯化出PCA组份,SDS—PAGE图谱显示在分子量51KD左右呈现一条蛋白带,生物学活性鉴定表明,该组份在体外能迅速将蛋白C激活为活化蛋白C,该活化蛋白C的酰胺酶活性(A405)最高可达到用Protac(R)(唯一商品化的蛋白C激活剂产品)作用的2.8倍左右,抗凝活性(秒值)最高约为用Protac(R)作用的1.4倍,比活性2.20 IU/mg；在一定浓度范围内,不同浓度组份激活蛋白C的酰胺酶活性和抗凝活性均随组份浓度的增大而升高,有明显的量效关系。生物活性稳定性检测表明,镁离子和金属蛋白酶抑制剂EDTA-2Na对该PCA组份的活性抑制作用明显；最适pH为7—8,耐碱不耐酸；22℃下活性损失严重,应在4℃或-20℃保存。经筛选后,确定PCA组份的最佳冻干保护剂为0.2％白蛋白,此时PCA组份冻干活性基本无损失。将该PCA组份用于APTT法检测PC活性时,APTT明显延长,抗凝效果明显,但标准曲线线性趋势不明显,还需进一步摸索PCA组份与APTT试剂之间的最佳比例。　　 结论：采用离子交换层析和凝胶过滤法,可以从蝮蛇粗蛇毒中分离纯化出PEA组份,该组份具有较强的激活蛋白C的能力,其浓度与生物学活性呈正相关,且具有一定的生物学稳定性。