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蜘蛛牵引丝因其具有优异的力学性能、生物相容性、生物可降解性，可骨组织工程支架的材料。蜘蛛牵引丝MaSp1蛋白的一级结构由富含甘氨酸的非结晶区和聚丙氨酸结晶区交替排列，其中，聚丙氨酸结晶区是赋予牵引丝强度的功能序列。而牙本质基质-1蛋白(DMP-1)作为骨、软骨、牙骨质和牙本质生物矿化所必需的一种非胶原蛋白，对启动矿化结晶、维持矿化组织结构起着重要作用。为了开发蜘蛛丝蛋白骨修复材料支架，本研究利用基因重组技术在蜘蛛牵引丝MaSp1蛋白一级结构中导入DMP-1钙离子结合序列，促进蜘蛛丝蛋白的生物矿化功能。本研究包括以下三部分内容:
1、蜘蛛丝多肽的分子设计在蜘蛛牵引丝结晶区[GGAGGAAAAAAAAGGAGGA]中插入来自于DMP-1蛋白的钙离子结合序列[QESQSEQDS]，获得蜘蛛丝多肽[GGAGGAAAAAAAAGGAGGAQESQSEQDS]。
2、蜘蛛丝多肽的合成与生物矿化功能表征利用固相多肽合成法得到蜘蛛丝多肽[GGAGGAAAAAAAAGGAGGAQESQSEQDS]。通过冯库萨染液实验证实该多肽具有钙离子结合能力。傅里叶红外分析、扫描电镜及×射线衍射仪图谱表明多肽在1.5SBF溶液中能诱导生成羟基磷灰石结晶，证实多肽具有生物矿化功能。
3、构建重组蜘蛛丝蛋白原核表达载体在多肽氨基酸序列的基础上，利用基因重组技术，设计了有生物矿化功能重组蜘蛛丝蛋白的[G GAG GAAAAAAAAGGAGGAQESQSEQDS]4。将[GGAGGAAAAAAAAGGAGGAQESQSEQDS]4的核苷酸序列导入原核表达载体pET30(+)，得到重组蜘蛛丝蛋白原核表达载体。
由此可见，本研究设计了具有生物矿化功能的重组蜘蛛丝蛋白的序列，并通过基因重组技术，构建了重组蜘蛛丝蛋白表达载体。