翻译后修饰维持了蛋白质的稳定性以及动态变化过程,对于蛋白质在正确的时间行使正确的功能至关重要。蛋白质的琥珀酰化修饰是一个新型的翻译后修饰类型,越来越多的研究表明赖氨酸侧链的琥珀酰化修饰在原核以及真核生物中主要参与了细胞代谢相关途径的调控,然而其具体的作用机制目前并不清楚。耐辐射奇球菌是地球上最耐辐射的生物之一,以其强大的电离辐射抗性著称。本研究的主要目的是探索琥珀酰化修饰在耐辐射奇球菌中的作用。我们使用液相色谱与质谱联用技术对耐辐射奇球菌蛋白组的琥珀酰化修饰进行了定性研究,共鉴定到270个蛋白中的492个琥珀酰化修饰位点。结合生物信息学的方法,我们发现在耐辐射奇球菌中琥珀酰化修饰的蛋白参与了多种生理过程。耐辐射奇球菌琥珀酰化修饰蛋白大量定位于胞质和周质层中,其主要与蛋白的催化活性和结合活性相关,并高度富集在三羧酸循环相关的代谢过程中。同时我们的结果表明部分琥珀酰化修饰蛋白与核酸的结合紧密相关,这与其他细菌中的研究结果不尽相同。琥珀酰化修饰蛋白互作网络分析表明耐辐射奇球菌中蛋白质琥珀酰化修饰与环境胁迫响应紧密联系,然而其具体的功能尚且未知。进一步的,我们研究了琥珀酰化修饰对于胁迫响应相关蛋白功能的影响。体内外实验表明琥珀酰化修饰调节了耐辐射奇球菌中特有的PprI和DdrB的蛋白活性,其介导了这两个蛋白对于环境胁迫的响应。这些结果为赖氨酸琥珀酰化参与耐辐射奇球菌的极端抗性的作用机制提供了新思路。