内质网是真核细胞中重要的细胞器,它能有条不紊的完成各项生物学功能,依赖于其腔内的驻留蛋白,尤其是大量的分子伴侣和折叠酶。内质网中的类凝集素分子伴侣主要有Calnexin和Calreticulin两种,Calnexin是一种I型跨膜蛋白,而Calreticulin是一种可溶性蛋白,两者在结构和作用机制方面有很高的相似程度。Calnexin、Calreticulin以及辅助分子伴侣ERp57一起,形成Calnexin/Calreticulin循环,主要是辅助N-连接糖蛋白的折叠和装配过程。Calnexin和Calreticulin也是内质网中的质量控制成员,确保只有达到天然状态的蛋白才能被转运出内质网,并发现Calnexin参与内质网相关的蛋白降解过程。研究也发现类凝集素分子伴侣Calnexin参与细胞的凋亡过程,如经caspase家族切割后的Calnexin片断有抑制细胞调亡的作用。虽然类凝集素分子伴侣Calnexin发现的比较早,而且研究表明它具有重要的生物学功能,但是主要集中在动物中Calnexin的研究,而对植物中Calnexin的表达和功能方面的研究较少。本实验从番茄的热激cDNA文库中,克隆得到了全长为1964bp的calnexincDNA基因全序,该cDNA含有1617bp开放读码框,计算分子量为61.0KD,命名为Lecnx61.0(Genbank号:AB218598)。对它的序列进行了保守性分析,发现LeCNX61.0蛋白的内质网腔内的部分在物种之间是相当保守的,胞质部分中具有与拟南芥Calnexin类似的内质网滞留信号。Southern分析表明Lecnx61.0在番茄基因组中仅有一个拷贝。本实验还研究了Lecnx61.0基因在番茄中的发育表达模式和胁迫表达模式,结果表明Lecnx61.0在花药的发育过程中表达量逐渐减少,在开放的花中没有明显的蛋白信号;而在子房的发育过程中Lecnx61.0的表达量则是逐渐上升的;但是在种子萌发过程中没有明显的变化,说明Lecnx61.0基因的表达具有组织特异性。通过对转录水平和蛋白水平上Lecnx61.0基因的不同胁迫表达模式进行分析,发现Lecnx61.0基因受热激、冷害、盐胁迫条件的诱导,但对干旱胁迫没有明显