植物蛋白酶要参与植物发育、衰老和环境胁迫响应等生理过程。在种子萌发时降解储藏蛋白提供幼苗生长所需氨基酸，而叶片衰老时优先降解丧失功能的蛋白质，环境变化时特定蛋白酶还参与翻译后的调控。在光合作用中，叶绿体类囊体膜蛋白复合物进行光能的吸收、传递和转化，水的裂解及光合磷酸化等，这些膜蛋白的周转更新需要蛋白酶的作用。特别是为了能够适应环境光照强度的波动，减少光强变化对光合成器官的损伤，叶绿体中的蛋白酶都会参与光系统Ⅱ反应中心各种关键复合体的降解。比如在高光强环境中，光系统Ⅱ就会减少天线色素以及天线色素结合蛋白质的数量。除了在相关蛋白质转录和翻译方面的调控外，专一降解这些蛋白的蛋白酶活性以及转录翻译量的上升也会加强对这些蛋白质的降解。虽然到目前为止对光系统Ⅱ中蛋白酶的了解尚且不如对光系统Ⅱ中各种多肽以及蛋白色素复合体的了解，但是对类囊体和叶绿体中蛋白酶的研究已经进展到相当深度了。类囊体膜上结合的蛋白酶主要分为需能蛋白酶和不需能蛋白酶，参与类囊体膜蛋白和类囊体腔蛋白成熟时的加工以及外因导致蛋白质功能丧失时的降解。 我们实验室多年来致力于光系统Ⅱ结合蛋白酶的分离纯化与性质研究工作，已经取得了一定的成绩，分离得到了几种光系统Ⅱ结合的蛋白酶，这些蛋白酶的性质有着较大的差异，而且也不同于国内外已经报道过的光系统Ⅱ结合蛋白酶。比如，一种蛋白酶对1 mol／L浓度的NaCl溶液不敏感，但是受到DTT和巯基乙醇的强烈抑制以及1 mmol／L EDTA的部分抑制，而且这种蛋白酶能够降解18 kD外周多肽，在较广的pH值范围内都具有活性。为了进一步研究光 系统＊ 中的各种蛋白酶，我们采用分离胶中加入 0二5％明胶作为底物的 SDS－PAGE，对光系统＊颗粒及其 lmol几 NaCI抽提液中存在的蛋白酶进行了： 分离、活性检测和性质分析。在 PSll颗粒的 lmol／L NaCI抽提液中检测到有 6 条酶带存在，分子量分别为 34 kD、37 kD、50 kD、54 kD、58 kD和 68 kD。 并且使用分子筛和离子交换柱层析分离得到菠菜类囊体膜上结合得一种新的蛋 白酶，通过电泳迁移估计这种蛋白酶的分子量为58kD，这种蛋白酶在体外试验 中没有表现出酶解底物特异性，能够高效降解明胶。蛋白酶活性受到微量EDTA 的强烈抑制，是一种金属蛋白酶。这种酶温度适应范围较广，在较大温度变化 区间内都具有明显的活性，但是对缓冲溶液pH值的变化却很敏感，体外以明 胶为底物时最适温度为 3 8 OC，最适 PH值为 8．0。蛋白酶的活性受到某些二价 金属阳离于的抑制，比如 Zn讣、Mg卜、Hg＼荧光发射光谱结果显示，在不同 的抑制剂作用下，蛋白酶的高级构象可能发生了较大变化。我们预测这种蛋白 酶可能参与了类囊体蛋白质的降解，并且与环境压力下光系统＊中蛋白质的代 谢有关。