论文部分内容阅读
本论文在二级结构水平上对动物丝（蚕丝、蜘蛛丝）蛋白进行了模拟物的合成，得到了一类结构明晰并具有与动物丝蛋白相类似二级结构的模拟聚合物，以用作研究成纤过程中丝蛋白分子链的折叠方式及其在三维空间的有序排列对所最终所得丝纤维力学性能影响的基本材料。 首先采用传统的液相多肽合成法合成了含有源于动物丝蛋白结晶区氨基酸序列（GlyAlaGlyAla）、（AlaGlyAlaGly）及（Ala）4的四种功能性多肽单体M1～M4。然后在碱的催化作用下，将这些多肽单体和HDI在DMSO中进行聚合，得到四种新型类动物丝蛋白模拟聚合物P1～P4。所合成的模拟聚合物并不是蛋白质，而是短链多肽与非多肽片段的交替共聚物。 所合成的模拟聚合物难溶于通常溶剂（甚至DMSO），但可以溶解在强酸溶剂（甲酸、二氯乙酸及三氟乙酸）和六氟异丙醇中；通过在二氯乙酸中25℃下的特性粘度测定而估算出聚合物的分子量在2～5万之间。由于模拟聚合物中所含的脲键存在着热不稳定性，所有聚合物的热分解温度都在220℃附近（低于天然动物丝蛋白分解温度），并且所有聚合物样品在熔融之前已开始分解；另外只有分子量比较大的模拟聚合物P4有明显的玻璃化转变（Tg=107℃）。由此可见，模拟聚合物与动物丝蛋白在一级结构方面的差别导致了两者不同的热性能。 红外光谱、交叉极化／魔角旋转固态13C核磁共振波谱及广角X射线衍射分析的结果表明：在所合成的多嵌段类动物丝蛋白模拟共聚物（P3、P4）中源于动物丝蛋白结晶区的多肽片段的分子链以β-折叠为主的构象状态存在（同时也存在着无中英文摘要规构象状态）;这些以p一折叠状态为主的分子链聚集在一起形成类似于动物丝蛋白的有序区域并因此而结晶，表现出和动物丝蛋白相类似的聚集态结构（二级结构）。以上实验结果证实了本论文所提出的在二级结构水平上对动物丝蛋白进行了模拟合成方法的可行性。 另外还进行了类动物丝蛋白聚合物I，3、P4和蚕丝蛋白的共混研究。分析结果表明:在P3、P4中源于动物丝结晶区氨基酸序列的多肤片段一一一GlyAlaGlyAla及（Ala）’和蚕丝蛋白分子链之间能形成很强的分子间氢键相互作用。纯蚕丝蛋白膜和P4膜都处于以无规线团/a一螺旋为主.的构象状态，而共混后组分间产生的分子间强相互作用诱导并促使丝素蛋白分子链中原处于无规线团/a一螺旋构象部分向p一折叠构象转变，使整个共混膜处于无规线团/a一螺旋和p一折叠构象共同存在的状态。而共混膜的结晶情况则和模拟聚合物中所含多肤片段的氨基酸序列相关。另外在与蚕丝蛋白的共混体系中，P3、P4和蚕丝蛋白是基本相容的。这些结论对今后要进行的类动物丝蛋白聚合物成纤条件研究及人工蚕丝、人工蜘蛛丝的纺制都具有重要指导意义。