Ⅰ型蛋白磷酸酶（Protein Phosphatase-1，PP1）是一种重要的丝/苏氨酸磷酸酶，它在细胞周期的调节中起着重要的作用，也与基因表达，肌肉收缩，糖原代谢和神经传递等生物过程有关。和蛋白磷酸酶-2B（PP2B）相比，两者的催化结构域在结构上很相似，因而它们具有相似的催化核心和催化机制。但是PP1与PP2B在催化效率、底物特异性、对抑制剂和激活剂的敏感性方面却存在极大差异。这些不同的性质与其非保守的N端、C端和催化活性中心上方的β12-β13 loop环有很大的关系。　　 本文通过分子生物学的方法构建PP1c非保守N端删除2，3，5，6，7个氨基酸的删除突变体，非保守C端删除C端24个氨基酸的单删除体，同时删除C端24个氨基酸和N端8个氨基酸的双删除体，以及将PP1c的C端替换为PP2B的C端的嵌合突变体。　　 我们对N端突变体进行酶的活性、动力学参数的测定、最适pH、最适温度、稳定性，以及变性剂和抑制剂对酶的作用等实验，发现在删除N端后，突变体的活力普遍变大，其对底物的亲和力变大，对抑制剂和变性剂的敏感性增强，说明PP1的N端的部分氨基酸在酶的活力、热稳定性、底物识别以及对抑制剂抗性方面都具有重要作用。　　 PP1c C末端的β14之后的一段为约30个氨基酸的无规则的结构，其中碱性氨基酸比较多。通过实验，我们发现删除24个C端氨基酸后，酶的活力都大大增强，对底物的亲和力增强，对OA的敏感性增强，对抑制剂微囊藻素敏感程度降低、对变性剂耐受能力下降。表明非保守C端与酶的底物特异性有关，具有抑制酶的活力的功能，还与对抑制剂的敏感性有关，C末端对酶起到了一定的保护作用，碱性氨基酸的存在对于底物的结合也有很重要的影响。　　 重组的PP1的活力依赖于Mn2+的存在，在表达还是纯化过程中始终有Mn2+，为了研究Mn2+对二价离子激活PP1作用的影响，我们选取了一系列二价离子。通过实验，发现Mn2+，Co2+，Ca2+，Fe2+，Zn2+共同作用可以激活酶；Mn2+、Ca2+、Co2+，Fe2+以及Zn+随着离子浓度的变大，酶活力都是先是变大，达到最大激活倍数后，然后活力开始下降。说明低浓度离子对酶活力起增强作用，到达一定数值后，高浓度离子开始抑制酶的活力，Mn2+和上述离子具有协同竞争激活作用。