真核细胞可通过细胞自噬降解细胞内损坏的或者老化的细胞器和蛋白，帮助细胞度过逆境。由于细胞自噬在许多生理通路上的重要作用，其相关机制的研究已取得重大的突破。细胞自噬是通过形成双层膜的自噬泡，包裹细胞质内的成分，与溶酶体融合进行降解的过程。我们主要利用酵母为模式生物，研究细胞自噬发生过程中的相关分子机制及其调控。　　 本文主要关注于细胞自噬发生时，自噬泡延伸的过程中细胞自噬相关蛋白在细胞质区域和PAS上循环运输的相关分子机制，着重关注于Atg8和Atg9的循环机制。Atg8是一种泛素样蛋白，它在形成后，通过Atg4的切割，Atg7和Atg3的作用，最终与磷脂酰乙醇胺（phosphatidylethanolamine PE）结合，通过PE与膜的结合被定位到自噬膜上。Atg8可控制自噬膜的延伸。在自噬泡形成之后，自噬泡外膜的Atg8又被Atg4切割从自噬泡外膜上解离返回细胞质，供细胞重复利用，自噬泡内膜的Atg8与自噬泡一起运输至溶酶体被降解。Atg9是自噬相关蛋白中唯一的跨膜蛋白，具有六个跨膜结构域，它以散点的形式存在于细胞质中。在细胞自噬发生时，Atg9被募集到PAS上;然后通过Atg2和Atg18的作用，Atg9返回细胞质中。在成熟的自噬泡上并没有Atg9的存在。Atg9在细胞质和PAS上的循环对于细胞自噬是必需的。本研究发现，Atg1、Atg2、Atg18对于Atg8和Atg9在细胞质和PAS上的循环运输起着重要的作用。在Atg8的循环中，Atg1、Atg2、Atg18的缺失都会降低Atg8在PAS上的定位，当Atg1激酶活性丧失时，Atg8被堆积在PAS上不能正常解离。在Atg9的循环中，Atg1、Atg2、Atg18的缺失都会使Atg9被堆积在PAS上不能正常解离，Atg1的激酶活性丧失同样造成Atg9在PAS上的堆积。另外当Atg1激酶活性丧失的情况下，Atg2与Atg18之间的相互作用都会下降。然而，这两个循环系统中，Atg8的循环系统并不影响Atg9的循环。综上所述，本文通过对细胞自噬发生过程中Atg8和Atg9在细胞质区域和PAS上的循环的研究，阐明了Atg8和Atg9循环过程中的相关分子机制，为后续的细胞自噬的研究奠定了重要的基础。