哺乳动物雷帕霉素靶点蛋白(mTOR)是一个控制细胞生长的丝氨酸/苏氨酸激酶,除了对生长因子、氨基酸和能量有反应,同时也对应激信号有反应。构架蛋白Raptor与mTOR结合,为其募集下游底物进入雷帕霉素敏感的mTORC1。Raptor对于mTORC1的活性是关键的,虽然人们对Raptor的磷酸化修饰早有所知,但是参与其中的大多数上游激酶还不为人知。　　 本文中我们发现,在亚砷酸钠刺激情况下Raptor可以在丝氨酸残基863位和771位被p38p特异性磷酸化修饰。利用了p38α/β/γ/δ四种条件性敲除细胞,我们发现p38β介导了亚砷酸钠刺激引起的mTORC1激活。结果显示,在亚砷酸钠刺激下,p38p被募集到mTORC1。我们发现,p38β不仅在体外可以磷酸化Raptor的丝氨酸863和771残基,而且在体内对于丝氨酸863的磷酸化也是必需的。而且点突变结果显示,p38β特异性磷酸化Raptor的这两个进化上保守的残基位点。进而,通过对Raptor持续性激活形式进行磷酸化位点突变,我们发现Raptor上的丝氨酸863和771残基的突变显著降低了mTORC1的活性,这说明在亚砷酸钠刺激条件下p38β磷酸化修饰Raptor对于mTORC1的激活是重要的。　　 这些结果显示,mTOR的结合蛋白Raptor在亚砷酸钠刺激时会募集p38β并被p38β直接磷酸化从而调控mTORC1的活性。同时,这揭示了p38β在体内的一个特异性底物,可以在应激信号刺激情况下直接调控细胞生长。